離子交換層析缺點
A. 請教離子交換層析與親和層析方面的問題
親和層析是通過層復析制介質表面鍵合的配基與目標物質特異性吸附，然後非目標物流穿，再改變流動相是目標物質的特異性吸附消失，從而達到純化目的。凝膠層析是通過層析介質孔徑的設定，使分子量大小相差比較大的物質通過的路徑不一樣，從而達到分離效果。離子交換是通過層析介質表面的帶電荷的基團與目標之間產生吸附，通過改變鹽濃度使吸附力的大小改變，從而使不同的物質解吸的速度不一樣，達到分離的效果。離子交換又分陰離子交換和陽離子交換。一般來說以上三種，離子交換應用面最廣，親和特異性最好，體積排阻的話只能對分子量差距很明顯的物質進行分離。
B. 離子交換層析技術的要點
In protein isolation and purification, ion exchange chromatography is a key technique compared with other techniques.
C. 離子交換層析中，為什麼用氯離子洗脫陰離子
離子交換層析來中，為什麼用氯源離子洗脫陰離子
陰離子交換柱的填料是正電填料,在低鹽條件下可以通過電荷相互作用吸附樣品中的陰離子和負電荷物質（如DNA）.這些帶負電的物質由於其帶電量不同,分子大小不同,因而與正電填料之間的結合力也就不同.用梯度的氯離子（一般用氯化鈉梯度,例如從100mM氯化鈉線性梯度升高到1M氯化鈉）洗脫掛柱樣品時,氯離子會和結合上的物質競爭結合正電填料,伴隨著氯離子濃度的不斷升高,氯離子的競爭作用越來越強,與填料結合的物質會按照親和力從弱到強依次洗脫下來,形成獨立的洗脫峰,從而將這些物質分開.
陽離子交換柱與之正好相反,柱子填料為負電荷,用鈉離子洗脫結合的正電物質.
D. 離子交換層析與疏水層析有何區別
離子交來換層析是利用蛋白自質在不同PH帶不同種電荷的方法，利用離子交換的方法分離蛋白的。離子交換內的介質一般是樹脂，陽離子交換型的，使用前樹脂先用鹼處理成鈉型，將氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3時，氨基酸主要以陽離子形式存在，與樹脂上的鈉離子發生交換而被「掛」在樹脂上，再用洗脫劑洗脫。不同的氨基酸（帶的電荷不同）與樹脂的親和力不同，要將其分離洗脫下來，需要降低它們之間的親和力，方法是逐步提高洗脫劑的pH和鹽濃度，這樣各種氨基酸將以不同的速度被洗脫下來，反之亦然。不同反荷離子與樹脂親和力是不同的，其強弱關系為陽性競爭離子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+陰性競爭離子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F-如果某種離子溶液洗脫效果不好，可用另一種親和力強的離子代替之，等電點＞7選擇陽離子交換樹脂，等電點＜7選擇陰離子交換樹脂。
E. 離子交換層析和親和層析相比較哪個對蛋白(抗體)收率高
親和
F. 離子交換層析與疏水層析有何區別
結合的作用力就不一樣啊
離子交換層析是根據靜電力不同而達到掛柱和洗脫的效果
而疏水層析是因為不同的物質與填料的疏水作用力不一樣，洗脫時間不同，而達到分離的效果
G. 離子交換層析為什麼在低離子強度下進行
離子交換層析是根據蛋白質所帶電荷的差異進行分離純化的一種方法。回蛋白質的帶電性是由蛋答白質多肽中帶電氨基酸決定的。由於蛋白質中氨基酸的電性又取決於介質中的pH，所以蛋白質的帶電性也就依賴於介質的pH。當pH較低時，負電基團被中和，而正電基團就很多; 在pH較高時，蛋白質的電性與低pH時相反。當蛋白質所處的pH，使蛋白質的正負電荷相等，此時的pH稱為等電點。離子交換層析所用的交換劑是經酯化、氧化等化學反應引入陽性或陰性離子基團製成的，可與帶相反電荷的蛋白質進行交換吸附。帶有陽離子基團的交換劑可置換吸附帶負電荷的物質，稱為陰離子交換劑，如DEAE-纖維素樹脂;反之稱為陽離子交換劑，如CM-纖維素樹脂。不同的蛋白質有不同的等電點，在一定的條件下解離後所帶的電荷種類和電荷量都不同，因而可與不同的離子交換劑以不同的親和力相互交換吸附。當緩沖液中的離子基團與結合在離子交換劑上的蛋白質相競爭時，親和力小的蛋白質分子首先被解吸附而洗脫，而親和力大的蛋白質則後被解吸附和洗脫。因此，可通過增加緩沖液的離子強度和/或改變酸鹼度，便可改變蛋白質的吸附狀況，使不同親和力的蛋白質得以分離。
H. 離子交換層析的發展
1848年，Thompson等人在研究土壤鹼性物質交換過程中發現離子交換現象。上世紀40年代，出現內了具有穩定交換特性的聚苯乙烯容離子交換樹脂。50年代，離子交換層析進入生物化學領域，應用於氨基酸的分析。離子交換層析是生物化學領域中常用的一種層析方法，廣泛的應用於各種生化物質如氨基酸、蛋白、糖類、核苷酸等的分離純化。常用的離子交換劑有：離子交換纖維素、離子交換葡聚糖和離子交換樹脂 。
I. 離子交換層析法分離純化蛋白質有哪些局限性
因為離子交換吸附蛋白質並不是特異性吸附，在某些情況下可能難以判斷結合的蛋版白質權是否為當初設計的目的蛋白。
離子交換吸附依賴於蛋白質表面的靜電荷，如果蛋白質結構比較特殊，可能會有在各種pH都難以結合上離子交換層析的情況。
離子交換層析對於等電點與目標蛋白接近的雜蛋白並沒有很好的分離效果。
J. 離子交換法的缺點
1.會產生過量的再生廢液；
2.周期較長；
3.耗鹽量大；
4.有機物的存在會污染離子交換樹脂專；屬
5.排出大量含鹽廢水易引起管道腐蝕。
此外，對於溶液中存在多種離子時，需要針對不同的目的離子選用不同的樹脂，普遍適用性差。