proteing超濾

『壹』 protein g與fc哪一段結合

hi-trap是柱子的型號
protein G是填料的名字，是來自G鏈球菌組的細胞表面蛋白偶聯在瓊脂糖基質回上。protein G通過非免疫答機制結合抗體的Fc區域。protein G可以特異性的結合IgG的Fc區域，但是對於一些多克隆抗體IgGs對人源的IgG抗體能夠有更強的結合。

『貳』 protein g agarose / salmon sperm dna 可用於免疫沉澱嗎

免疫共沉澱相互作用
目蛋白結合Fc蛋白Fc蛋白結合Protein AProtein A結合瓊脂糖基質
SEPHAROSEAGAROSE都瓊脂糖屬於同公司同類型同名稱
所理論都用
建議多看看書
別人的只能參考

『叄』 proteina g 抗體純化 哪個好

Protein A 和Protein G 針對的抗體亞型不完全一樣。
Protein G 能夠結合來自真核生物的更寬的IgG范圍和更多的類型，Protein A 主要針對人源IgG。

『肆』 Protein A/G純化法純化的抗體到底怎樣

抗體純化分了幾來種類型，根據用自途決定選擇哪種方法進行純化：
1. 粗純：將制備抗體的血清或是腹水，細胞上清，直接用鹽析法進行處理，這樣可以將這些物質裡面的其他雜質去掉，獲得蛋白的成分，但是由於是粗純，裡面會混有大量的其他蛋白，這樣獲得的抗體，純度較低，用於實驗中背景比較高。
2.通用型純化：用抗體結合蛋白Protein A，Protein G或者Protein L。因為不同來源的抗體和這些抗體結合蛋白的結合能力不同，所以需要根據抗體來源選擇使用哪種抗體將誒和蛋白最好。對於有一些單鏈抗體，則多半使用protein L來進行純化。經過抗體結合蛋白的親和純化後，溶液中基本只保留了抗體的成分，其他蛋白都去掉了，抗體純度可以比較高。相對來說，這種方法是大規模抗體制備中，用得最多的純化方法，很多抗體公司都採用這種方法來對抗體進行純化。
3.特異型純化：但是有些抗體，需要純度特別高，特異性特別好，就不能簡單採用上述兩種方法進行純化了。必須要通過將抗原固定製備成特異的親和純化柱，再純化抗體。這個時候得到的就全是針對一種抗原的抗體了，特異性最好。當然，由於牽涉到抗原固定等操作，成本相應是最高的。

『伍』 protein G 適合純化什麼類型的蛋白

protein G 是一種細菌的外膜蛋白，可以特異性地和多種來源的IgG抗體相結合，因此是純化抗體常用回的一種蛋白質分答子。

它的野生型有多個抗體Fc位置的結合結構域，可以和多個IgG分子相結合，但最為常用的是改造後重組表達的Protein G， 具有2-5個結合結構域。這一個蛋白非常穩定，純化以及保存操作較為方便。

與protein G類似的還有Protein A以及protein L等蛋白，它們的特異性有所不同，在選擇時需要參考親和力對照表。

『陸』 Protein A/G Beads可以重復利用嗎

不能，所以Protein A 是下游生產成本中佔比較大的。

『柒』 protein a和protein g的區別

protein A特異性吸附的來抗體種類比protein G的要少一源些。
洗脫的時候protein G的pH要比protein A更低一些。
protein A現在有重組的蛋白，protein G好像目前使用的都是天然的。
protein G的填料要比protein A的貴不少。

『捌』 免疫共沉澱中protein a和protein g用一個可以嗎

最大的區別就是 GST pull-down技術是利用谷胱甘肽介質和GST融合標簽蛋白質之間版相互作用結合的。權 免疫共沉澱技術是利用了Protein A或者G介質和IgG之間相互作用結合的。 這是兩組不同的配基與蛋白吸附

『玖』 chip實驗中該用proteinA還是proteinG

染色體免疫共沉澱（Chromatin Immunoprecipitation，ChIP）是基於體內分析發展起來的方法，也稱結合位點分析法，在過去十年已經成為表觀遺傳信息研究的主要方法。這項技術幫助研究者判斷在細胞核中基因組的某一特定位置會出現何種組蛋白修飾。ChIP不僅可以檢測體內反式因子與DNA的動態作用，還可以用來研究組蛋白的各種共價修飾與基因表達的關系。近年來，這種技術得到不斷的發展和完善。採用結合微陣列技術在染色體基因表達調控區域檢查染色體活性，是深入分析癌症、心血管疾病以及中央神經系統紊亂等疾病的主要代謝通路的一種非常有效的工具。
它的原理是在保持組蛋白和DNA聯合的同時，通過運用對應於一個特定組蛋白標記的生物抗體，染色質被切成很小的片斷，並沉澱下來。IP是利用抗原蛋白質和抗體的特異性結合以及細菌蛋白質的「prorein A」特異性地結合到免疫球蛋白的FC片段的現象活用開發出來的方法。目前多用精製的prorein A預先結合固化在argarose的beads上，使之與含有抗原的溶液及抗體反應後，beads上的prorein A就能吸附抗原達到精製的目的。實驗最需要注意點就是抗體的性質。抗體不同和抗原結合能力也不同，免染能結合未必能用在IP反應。建議仔細檢查抗體的說明書。特別是多抗的特異性是問題。其次，要注意溶解抗原的緩沖液的性質。多數的抗原是細胞構成的蛋白，特別是骨架蛋白，緩沖液必須要使其溶解。為此，必須使用含有強界面活性劑的緩沖液，盡管它有可能影響一部分抗原抗體的結合。另一面，如用弱界面活性劑溶解細胞，就不能充分溶解細胞蛋白。即便溶解也產生與其它的蛋白結合的結果，抗原決定族被封閉，影響與抗體的結合，即使IP成功，也是很多蛋白與抗體共沉的悲慘結果。再次，為防止蛋白的分解，修飾，溶解抗原的緩沖液必須加蛋白每抑制劑，低溫下進行實驗。每次實驗之前，首先考慮抗體/緩沖液的比例。抗體過少就不能檢出抗原，過多則就不能沉降在beads上，殘存在上清。緩沖劑太少則不能溶解抗原，過多則抗原被稀釋。