ni離子交換柱

① 銅，鎳離子一般用什麼型離子交換樹脂。還有進水的銅，鎳離子上限為多少

DL105大孔離子交換樹脂適合去除廢水中的鎳，鋅，銅等金屬離子。

② 蛋白質純化所用的柱子有幾種，分別有什麼作用

一、沉澱法

1、 鹽析

實驗原理：中和蛋白質表面電荷並破壞水化膜。

蛋白質易溶於水，因為其分子的-COOH -NH2和-OH都是親水基團，這些基團與極性水分子相互作用形成水化層，包圍於蛋白質分子周圍形成1~100 nm大小的親水膠體，從而削弱了蛋白質分子之間的作用力。當大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子（如硫酸銨的 SO42- 和NH4+）有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之"失水"，於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出。

2、等電點沉澱法：

實驗原理：利用蛋白質在等電點時溶解度最低而各種蛋白質又具有不同等電點的特點進行分離的方法。

在等電點時，蛋白質分子以兩性離子形式存在，其分子凈電荷為零(即正負電荷相等)，此時蛋白質分子顆粒在溶液中因沒有相同電荷的相互排斥，分子相互之間的作用力減弱，其顆粒極易碰撞、凝聚而產生沉澱，所以蛋白質在等電點時，其溶解度最小，最易形成沉澱物。

注意點：不同的蛋白質，具有不同的等電點。同一種蛋白質在不同條件下，等電點不同。

3、有機溶劑沉澱法

實驗原理：加入有機溶劑使水溶液的介電常數降低，因而增加了兩個相反電荷基團之間的吸引力，促進了蛋白質分子的聚集和沉澱。

有機溶劑引起蛋白質沉澱的另一種解釋認為與鹽析相似，有機溶劑與蛋白質爭奪水化水，致使蛋白質脫除水化膜，而易於聚集形成沉澱。

影響因素：(一)有機溶劑的選擇 (二)溫度的控制 (三)pH值 (四)離子強度

用此法析出的沉澱一般比鹽析法易過濾或離心沉降，分離後的蛋白質沉澱應立即用水或者緩沖液溶解，以達到降低有機溶劑的濃度的目的。此法在血液製品的制備過程中較多使用。

二、層析

1、離子交換柱層析

實驗原理：以離子交換劑為固定相，依據流動相中的組分離子與交換劑上的平衡離子進行可逆交換時的結合力大小的差別而進行分離的一種層析方法。是發展最早的層析技術之一，目前已成為蛋白質分離純化最常用的手段，是基於蛋白質電荷不同的分離技術。

離子交換層析中，基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂；而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質，所以這類蛋白質被留在柱子上，然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質，結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來。

2、疏水相互作用層析

實驗原理：根據分子表面疏水性差別來分離蛋白質和多肽等生物大分子的一種較為常用的方法。

蛋白質和多肽等生物大分子的表面常常暴露著一些疏水性基團，我們把這些疏水性基團稱為疏水補丁，疏水補丁可以與疏水性層析介質發生疏水性相互作用而結合。不同的分子由於疏水性不同，它們與疏水性層析介質之間的疏水性作用力強弱不同，疏水作用層析就是依據這一原理分離純化蛋白質和多肽等生物大分子的。

3、親和層析

實驗原理：利用蛋白質能和某些專一分子可逆結合的特性，

當蛋白質溶液通過層析柱時，其中可與親和載體配基相互作用的受體被吸附劑結合，不被吸附的無關成分則可隨流出液通過柱體，從而將吸附蛋白與其他蛋白質分開。此法特異性強，收率高。

4、凝膠層析

實驗原理：根據分子大小分離蛋白混合物的最有效的方法之一。混合物隨流動相流經裝有凝膠固定相的層析柱時，其中各物質因分子大小的的不同而被分離的技術。

三、離心

1、速率區帶離心法

實驗原理根據分離的粒子在離心力作用下，因其在梯度液中沉降速度的不同，離心後具有不同沉降速度的粒子處於不同的密度梯度層內，形成幾條分開的樣品區帶，達到彼此分離的目的。

由於此法是一種不完全的沉降，沉降受物質本身大小的影響較大，一般是應用在物質大小相異而密度相同的情況。容量小，只能用於少量的制備。

2、差速離心法

實驗原理：利用樣品中各組分沉降系數的差異，對不同的微粒施以不同的離心力，經過多次離心，離心速度逐步加大，將不同的微粒依次沉降，從而實現離心分離。

四、膜分離

1、超濾法

是利用加壓膜分離技術，在一定的壓力下，使小分子溶質和溶劑穿過一定孔徑的特製薄膜，大分子溶質滯留，從而使大分子物質得到部分的純化。常和離子交換，凝膠過濾聯合使用。

2、透析

是利用小分子經過半透膜擴散到水( 或緩沖液) 的原理，將無機鹽等小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術，常和鹽析，鹽溶等方法聯合使用。

③ 電鍍廠含鎳廢水用那幾種型號離子交換樹脂吸附鎳離子

鎳離子一般使用螯合性離子交換樹脂吸附，使用硫酸再生；電鍍廢水中的鉻離子一般是六價的陰離子，一般使用弱鹼性陰離子交換樹脂，使用氫氧化鈉再生。
用CH-90可以吸附鎳離子，鉻的話，要看你是三價還是六價，都有不同的樹脂可以處理。

④ 陰離子交換法分離Fe、Co、Ni的理論依據是什麼

⑤ 用離子交換法處理含鎳廢水有什麼缺點

對水質和含量情況有一定的要求，再就是造價能否接受，再生的技術要按要求來，離子交換在電鍍行業比較合適

⑥ 含有EDTA-Ni的廢水如何處理我們試過燒鹼,重金屬捕集劑、離子交換、硫化鹼等,要求Ni

EDTA-Ni由於其的難處理性抄,被稱為重金屬廢襲水處理中的癌症,如果只是加燒鹼、重金屬捕集劑、離子減緩、硫化鈉等肯定沒有辦法處理達標,需要如下處理1、氧化處理：利用次氯酸鈉,或者芬頓氧化技術進行氧化處理破絡,將EDTA-Ni中的EDTA進行氧化處理,從而除去一部分。2、重金屬捕集劑RS100螯合再進行氧化處理以後,再加入與鎳結合能力最強的重捕劑RS100進行鰲合反應,從而進一步把鎳離子從EDTA奪走,不同於傳統液體重捕劑，RS100 常溫下為白色粉末，其溶液為無色透明液體，能夠與重金屬離子（Cu2+ 、Ni2+ 、Hg2+ 、Pb2+ 、Cr3+ 、Cd2+ 等）強力結合，生成不溶於水的無害污泥。即使對於絡合態的重金屬離子，RS100也具有相同的處理效果，確保廢水的重金屬含量低於國家排放標准。重捕劑的選型十分關鍵,每種重捕劑的分子量以及結合能力都是不同的,像液體重捕劑結合能力最差,不要輕易選擇。

⑦ 離子交換法分離檢測鐵離子，鈷離子，鎳離子實驗中為什麼交換柱在加入混合液前要用濃鹽酸淋洗

樹脂先用酸轉型到氫型吧。是不是應該還用用純水沖洗，再進混合液。

⑧ 純化後的蛋白在含有高濃度nacl的情況下濃縮容易沉澱嗎

理由相信，濃度越高，對保存蛋白質越有利。加入 PEG 和更換 緩沖液種類是一種內值得試驗的方法，但結容果如何還在兩可之間，沒試過就不會知道。

鎳柱下來以後，溶液中混有相當多咪唑和議定含量的Ni，都有可能引起蛋白質不穩定變性沉澱。

我在純化一種蛋白質時，也遇到過相同的情況，雖然蛋白質不同，但是也許能有幫助。

鎳柱後，用含 EDTA 的緩沖液透析，除去 Ni ，再過 DEAE 離子交換柱，之後透析再濃縮，分裝小管，-80度保存。一次使用一支。
理論上說蛋白質應在高濃度情況下保存，但當緩沖溶液中含有大量鹽而且目的蛋白中含有大量輸水氨基酸的情況下，高濃度就不利於保存。
在這種情況下，如果你不想太多的稀釋蛋白，可以選擇適當脫鹽，如透析、凝膠過濾、超濾等，但應保持緩沖液具有一定的離子強度（500mM NaCl這個濃度太高，可以降到100），如果還不行的話，可以添加甘油至終濃度5%左右。
Ni純化最好不要用Tris，可能會影響Ni的結合。

⑨ 離子交換膜的特點是什麼

1）離子交換膜是一種含離子基團的、對溶液里的離子具有選擇透過能力的高分子膜回。2）離子交換膜答按功能及結構的不同，可分為陽離子交換膜、陰離子交換膜、兩性交換膜、鑲嵌離子交換膜、聚電解質復合物膜五種類型。3）離子交換膜的膜電阻和選擇透過性是膜的電化學性能的重要指標。陽離子在陽膜中透過性次序為： Li+＞Na+＞NH4+＞K+＞Rb+＞Cs+＞Ag+＞ Tl+＞Mg2+＞Zn2+＞Co2+＞Cd2+＞ Ni2+＞Ca2+＞Sr2+＞Pb2+＞Ba2+ 陰離子在陰膜中透過性次序為： F-＞CH3COO-＞HCOO-＞Cl-＞SCN-＞Br-＞ CrO4-＞NO3-＞I-＞(COO)2-(草酸根)＞SO42-4）離子交換膜可裝配成電滲析器而用於苦鹹水的淡化和鹽溶液的濃縮。

⑩ 在離子交換法分離鎳和鈷實驗中，樹脂為什麼始終要浸泡在溶液之中

我們與有研院合作的鎳鈷分離達到了預期效果，樹脂為什麼始終要浸泡在版溶液之中的問題，問得比較權含糊，你是指浸泡在什麼溶液之中？如果長時間置放在設備中，樹脂就會丟失水分的，干樹脂是不具備離子交換的能力，同時也會滋生一些細菌和微生物導致污染樹脂，所以如果設備運行後長時間停用，則應對樹脂進行再生後，最佳方法是採用鹽水浸泡，而不是用你鎳鈷溶液浸泡，否則樹脂依然還會被污染。