蛋白質膜過濾

A. 哪種微孔濾膜材料對蛋白質吸附最小親水性的

醋酸纖維素濾膜對蛋白質吸附最小

B. 蛋白質不能通過濾過膜的主要原因是後者存在

蛋白質是大分子物質，不能輕易通過濾過膜，這是主要原因（又稱機械屏障），還有電荷屏障的原因，蛋白質表面帶負電荷，而濾過膜也帶負電，同種電荷相斥，所以也使得蛋白質不能輕易透過濾過膜。

C. 蛋白質分離器和過濾器是一樣的嗎

感覺應該不一樣，蛋白質分離器
主要功能是把蛋白質分離出來，可以用過濾的方法，也可以用其它分離方法，比如離心分離，膜分離等等

D. 蛋白質分離提純方法

1、鹽析法：

鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中，溶解度會隨鹽濃度的增高而上升，但當鹽濃度增高到一定數值時，使水活度降低，進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和，水化膜逐漸被破壞，最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。

2、有機溶劑沉澱法：

有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二：其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用；其二、有機溶劑的介電常數比水小，導致溶劑的極性減小。

3、蛋白質沉澱劑：

蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用，常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。

4、聚乙二醇沉澱作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。

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吸附層析

1、吸附柱層析

吸附柱層析是以固體吸附劑為固定相，以有機溶劑或緩沖液為流動相構成柱的一種層析方法。

2、薄層層析

薄層層析是以塗布於玻板或滌綸片等載體上的基質為固定相，以液體為流動相的一種層析方法。這種層析方法是把吸附劑等物質塗布於載體上形成薄層，然後按紙層析操作進行展層。

3、聚醯胺薄膜層析

聚醯胺對極性物質的吸附作用是由於它能和被分離物之間形成氫鍵。這種氫鍵的強弱就決定了被分離物與聚醯胺薄膜之間吸附能力的大小。

層析時，展層劑與被分離物在聚醯胺膜表面競爭形成氫鍵。因此選擇適當的展層劑使分離在聚醯胺膜表面發生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的連續過程，就能導致分離物質達到分離目的。

E. 蛋白質分離方法有哪些它們的特點各是什麼

據蛋白質分子大小不同進行分離的方法主要有透析、超濾、離心和凝膠過濾等專。

透析和超屬濾是分離蛋白質時常用的方法。

透析是將待分離的混合物放入半透膜製成的透析袋中,再浸入透析液進行分離。超濾是利用離心力或壓力強行使水和其它小分子通過半透膜,而蛋白質被截留在半透膜上的過程。

這兩種方法都可以將蛋白質大分子與以無機鹽為主的小分子分開。

它們經常和鹽析、鹽溶方法聯合使用,在進行鹽析或鹽溶後可以利用這兩種方法除去引入的無機鹽。

由於超濾過程中,濾膜表面容易被吸附的蛋白質堵塞,以致超濾速度減慢,截流物質的分子量也越來越小。所以在使用超濾方法時要選擇合適的濾膜,也可以選擇切向流過濾得到更理想的效果。

F. 膜蛋白質怎麼去除

您用東恆華道膜清洗專用酶，主要是處理清洗堵塞的膜纖維，去除上面的蛋白質，清洗效果明顯，而且能通暢膜的過濾能力，延長膜組件的使用壽命

G. 膜過濾是按大小篩選分子，為什麼超濾是說分子量篩選，而微濾則是體積篩選

你這個問題算是找對人了。
1.「膜過濾是按大小篩選分子」這句話說的是不完內全對的。因為容膜按照分離物質的大小來分為微濾（0.1um以上，通常指0．2um以上）、超濾（0．1um一下）、納濾和反滲透（離子級別，通常是10nm以下）。
2．「超濾」通常是用於分離和濃縮蛋白質＼膠體。微濾通常用於細菌（0．2um膜）或者過濾微小顆粒（0．45um）。細菌和微小顆粒不是分子級別的，蛋白質的可以說是分子級別的。
換句話說吧，其實上面所說的超濾和微濾的孔徑是用物理孔徑來分的，這對於微濾來說是沒有問題的，但是對於超濾來說，但說孔徑是多少um是不合適的。因為在電鏡下分析超濾的孔徑是很困難的（即使是能觀察到膜表面孔徑也不能證明這個孔是通透的），現在在學術界通常用蛋白質＼葡聚糖＼聚乙二醇等來評價膜的過濾效果。這些評價物質是用分子量來標定的，比如對於牛血清蛋白（64000）的截留率為90％，那麼就說這個超濾膜是6．4w。但是這個和孔徑的具體關系並沒有完全建立起來，這個問題比較復雜，就不細說了。
微濾就是小孔截住大顆粒物質，孔大小就用直徑或者半徑來表示，這個就沒有必要多說了。

H. 高濃度蛋白過濾用什麼材質的濾膜好

超濾膜比較適合分離和濃縮大分子蛋白質

I. 0.22u的濾膜會把蛋白質濾除嗎

0.2um的膜片對某些特殊的蛋白質有濾除的可能

1、蛋白質會聚合，從很小的分子聚合成很大的分子，導致不能穿過膜

2、蛋白質不能完全溶解，或者水溶性不好，也導致部分蛋白質給膜截留