離子交換層析名詞解釋

❶ 請教離子交換層析與親和層析方面的問題

親和層析是通過層復析制介質表面鍵合的配基與目標物質特異性吸附，然後非目標物流穿，再改變流動相是目標物質的特異性吸附消失，從而達到純化目的。凝膠層析是通過層析介質孔徑的設定，使分子量大小相差比較大的物質通過的路徑不一樣，從而達到分離效果。離子交換是通過層析介質表面的帶電荷的基團與目標之間產生吸附，通過改變鹽濃度使吸附力的大小改變，從而使不同的物質解吸的速度不一樣，達到分離的效果。離子交換又分陰離子交換和陽離子交換。一般來說以上三種，離子交換應用面最廣，親和特異性最好，體積排阻的話只能對分子量差距很明顯的物質進行分離。

❷ 離子交換層析可用於哪些種類蛋白質的分離

離子來交換層析是利用蛋白質在不同自PH帶不同種電荷的方法，利用離子交換的方法分離蛋白的。
離子交換內的介質一般是樹脂，陽離子交換型的，使用前樹脂先用鹼處理成鈉型，將氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3時，氨基酸主要以陽離子形式存在，與樹脂上的鈉離子發生交換而被「掛」在樹脂上，再用洗脫劑洗脫。不同的氨基酸（帶的電荷不同）與樹脂的親和力不同，要將其分離洗脫下來，需要降低它們之間的親和力，方法是逐步提高洗脫劑的pH和鹽濃度，這樣各種氨基酸將以不同的速度被洗脫下來，反之亦然。

不同反荷離子與樹脂親和力是不同的，其強弱關系為陽性競爭離子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+ 陰性競爭離子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F- 如果某種離子溶液洗脫效果不好，可用另一種親和力強的離子代替之，等電點＞7選擇陽離子交換樹脂，等電點＜7選擇陰離子交換樹脂。

❸ 離子交換層析的發展

1848年，Thompson等人在研究土壤鹼性物質交換過程中發現離子交換現象。上世紀40年代，出現內了具有穩定交換特性的聚苯乙烯容離子交換樹脂。50年代，離子交換層析進入生物化學領域，應用於氨基酸的分析。離子交換層析是生物化學領域中常用的一種層析方法，廣泛的應用於各種生化物質如氨基酸、蛋白、糖類、核苷酸等的分離純化。常用的離子交換劑有：離子交換纖維素、離子交換葡聚糖和離子交換樹脂 。

❹ 離子交換層析中流出物質順序是什麼

若用離子交換層析分離物質，以蛋白質為例，離子交換層析中，基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂；而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。離子交換層析同樣可以用於蛋白質的分離純化。

由於蛋白質也有等電點，當蛋白質處於不同的pH條件下，其帶電狀況也不同。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質，所以這類蛋白質被留在柱子上，然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施，將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。

反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質，結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來。

(4)離子交換層析名詞解釋擴展閱讀：

對於離子交換纖維素要用流水洗去少量碎的不易沉澱的顆粒，以保證有較好的均勻度，對於已溶脹好的產品則不必經這一步驟。

溶脹的交換劑使用前要用稀酸或稀鹼處理，使之成為帶H+或OH-的交換劑型。陰離子交換劑常用「鹼-酸-鹼」處理，使最終轉為-OH-型或鹽型交換劑；對於陽離子交換劑則用「酸-鹼-酸」處理，使最終轉為-H-型交換劑。

梯度不要上升太快，要恰好使移動的區帶在快到柱末端時達到解吸狀態。目的物的過早解吸，會引起區帶擴散；而目的物的過晚解吸會使峰形過寬。

❺ 離子交換層析技術的主要原理是

正確答案:C
解析：離子交換層析技術主要原理是纖維素或凝膠介質帶電荷不同
。

❻ 名詞解釋醫學生物化學

氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。

必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。

非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。

等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。

茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。

肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。

蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。

層析（chromatography）:按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。

離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱

透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。

凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。

親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。

高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。

凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。

SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。

等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。

雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。

Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。

同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。

第二章 蛋白質的空間結構

構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。

構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。

肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。

蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。

蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。

蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。

α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.

β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。

超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。

結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。

纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。

伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。

范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。

蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。

❼ 層析的概念

小編為廣大考生整理了生物化學名詞解釋，希望對大家考博復習有所幫助，下面是層析（chromatography）相關名詞解釋以及試題範例。
層析是什麼（概念）
（chromatography）層析，即色層分析，利用各組分物理性質的不同，將多組分混合物進行分離及測定的方法，有吸附層析、分配層析兩種，一般用於有機化合物、金屬離子、氨基酸等的分析。
層析的類別
◆按層析的機理劃分：
吸附層析、分配層析、離子交換層析、凝膠過濾層析、親和層析等。
◆按流動相與固定相的不同劃分：
氣相層析、液相層析。
◆按操作形式劃分：
柱層析、紙層析、薄層層析、高效液相層析等。
以上劃分無嚴格界限，有些名稱相互交叉，如親和層析應屬於一種特殊的吸附層析，紙層析是一種分配層析，柱層析可做各種層析。
色層分析法
層析（色層分析法）即色譜法。起源於20世紀初，1950年代之後飛速發展，並發展出一個獨立的三級學科-色譜學。1952年英國科學家阿切爾·馬丁（Archer JohnPorter Martin 1910~）、理查德·辛格（Richard LaurenceMillington Synge ,1914-）因發明分配色譜分離法而共同獲得諾貝爾化學獎。
層析相關試題範例
選擇題：紙層析是在濾紙上進行的( )分析法。
A．色層
B．柱層
C．薄層
D．過濾
正確答案：A
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❽ 離子交換層析與疏水層析有何區別

離子交來換層析是利用蛋白自質在不同PH帶不同種電荷的方法，利用離子交換的方法分離蛋白的。離子交換內的介質一般是樹脂，陽離子交換型的，使用前樹脂先用鹼處理成鈉型，將氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3時，氨基酸主要以陽離子形式存在，與樹脂上的鈉離子發生交換而被「掛」在樹脂上，再用洗脫劑洗脫。不同的氨基酸（帶的電荷不同）與樹脂的親和力不同，要將其分離洗脫下來，需要降低它們之間的親和力，方法是逐步提高洗脫劑的pH和鹽濃度，這樣各種氨基酸將以不同的速度被洗脫下來，反之亦然。不同反荷離子與樹脂親和力是不同的，其強弱關系為陽性競爭離子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+陰性競爭離子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F-如果某種離子溶液洗脫效果不好，可用另一種親和力強的離子代替之，等電點＞7選擇陽離子交換樹脂，等電點＜7選擇陰離子交換樹脂。

❾ 離子交換層析法原理是什麼

是以離子交換劑為固定相，依據流動相中的組分離子與交換劑上的平衡離子進行可逆交換時的結合力大小的差別，而進行分離的一種層析方法

❿ 離子交換層析的原理是什麼 已解決

離子交換層析法是從復雜的混合物中，分離性質相似大分子的方法之一，依據版的原理是物質的酸鹼性，極權性，所帶陰陽離子的不同。電荷不同的物質，對管柱上的離子交換劑有不同的親和力，改變沖洗液的離子強度和pH值，物質就能依次從層析柱中分離出來。

層析開始前，功能基團與反離子穩定結合，就與反離子發生可逆交換，與層析劑結合被固定下來。因為鹽離子可以與底物競爭功能基團，鹽濃度越高樣品與層析劑結合越不緊密，易被洗脫下來。不同物質與層析劑結合程度不同，洗脫下來的時間不同，因此得以分開。

(10)離子交換層析名詞解釋擴展閱讀

離子交換劑的選擇首重保持欲分離物質的生物活性，以及在不同pH值環境中，此物質所帶的電荷和電性強弱，陰陽離子交換劑的選擇若被分離物質帶正電荷，這些鹼性蛋白質，它們在酸性溶液中較穩定，親和力強，故採用陽離子交換劑。

在鹼性溶液中較穩定，則使用陰離子交換劑，如果欲分離的物質是兩性離子，一般考慮在它穩定的pH范圍帶有何種電荷，作為交換劑的選擇。離子交換劑的再生與保存離子交換劑可在柱上再生，若有脂溶性物質則可用非離子型去污劑洗柱後再生，也可用乙醇洗滌。