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反離子交換劑的選擇

發布時間: 2021-01-08 17:38:03

離子交換劑有哪些分類

可分為無機質類和有機質類兩大類。無機質類又可分為天然的如海綠砂;人造內的如合成沸石。有機質容類又分碳質和合成樹脂兩類。其中碳質類如磺化煤等;合成樹脂類分陰離子型如強酸性和弱酸性樹脂;陰離子型如強鹼性(Ⅰ、Ⅱ型)和弱鹼性樹脂;其他類型的有氧化還原型樹脂,兩性樹脂和螯合樹脂等。

❷ 離子交換劑的選材

離子交換劑分為無機質和有機質兩類。無機質主要是沸石,有機質有磺化煤和離子交換樹脂。沸石有天然沸石和合成沸石。天然沸石是最早應用的無機離子交換劑,是含有水的鈉、鈣以及鋇、鍶、鉀等硅鋁酸的鹽類。色淺,具玻璃光澤,是陽離子交換劑。除天然產品外,也有人工製成的合成沸石。它的交換容量低,在酸中不穩定,不能作氫離子交換,曾用於水的軟化。由於無機離子交換劑耐高溫和輻照,研製出鋯氧、鉻氧和鈦氧等的磷酸鹽或鎢酸鹽構成的陽離子交換劑,它們的交換容量高,應用於核工業中。
磺化煤 是煙煤用濃硫酸磺化的產物,是陽離子交換劑,含有磺酸基、羧基和酚羥基,用於水的脫鹼軟化。磺化煤價廉,但性能隨煤種而異,交換容量較低,性脆易碎,不耐磨耗。
離子交換樹脂 大都是苯乙烯與二乙烯苯的共聚物(見聚合物),也有的是丙烯酸系的共聚物或苯酚甲醛的縮聚物。離子交換樹脂按它的交換基團分成陽離子交換樹脂和陰離子交換樹脂兩大類:陽離子交換樹脂又分為強酸性與弱酸性,前者具有的磺酸基交換基團,適用於所有的酸性溶液,後者則是羧基、膦酸基或酚羥基,僅能用於中性至鹼性溶液,但交換容量大,容易再生。陰離子交換樹脂又分為強鹼性與弱鹼性,前者帶有季胺基,適用於所有鹼度的溶液,還能交換吸附弱酸;後者帶有叔胺基或仲胺基,僅能用於中性至酸性溶液,但交換容量大,容易再生。離子交換樹脂按物理結構又分為凝膠型和大孔型,前者是外觀透明的均相凝膠結構,離子通過基體的大分子鏈間孔隙,才能擴散到交換基團附近,只適用於交換一般無機離子。此外,還有大孔離子交換樹脂,在它的顆粒內有毛細孔道,具有非均相凝膠結構,適用於交換分子量較大的有機離子。近年為適應生物化學工程的需要,在葡聚糖或纖維素上引入交換基團,用於提取多肽、核酸等物質。

❸ 蛋白質等生物大分子的分離提取應選用哪種離子交換劑為什麼

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
離子交換色譜:蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離,所帶電荷決定於溶液pH。pH小於pI時蛋白質帶正電,pH大於pI時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中,表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
親和色譜:生物大分子有一個特性,某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中Ni可以與His標簽的蛋白結合,這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
電泳:SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳,SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵,破壞蛋白質的二級和三級結構,強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂,蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中,
與SDS分子按比例結合,形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物,這種復合物由於結合大量的SDS,使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊,從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異,由於SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的,因此在進行電泳時,蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
疏水色譜:疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用,在高濃度鹽作用下,蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放,裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異,在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低,疏水作用降低,蛋白質的水化層又形成,蛋白質被解吸附。

❹ 離子交換樹脂再生劑使用方法

家庭飲水機復再生步驟制應該隨機器都有操作步驟說明的啊,如果沒有的話,你要根據所選設備閥頭來確定,如果是手頭的話,一般操作步驟為:樹脂裝填(裝填高度一般為罐體容積的70%左右)→反洗5-10分鍾→吸鹽(鹽液濃度為8-10%,不過一般用戶大多是採用了飽和鹽水,也就是將過量的家用軟化水專用精製鹽置入鹽箱或桶內,然後往箱/桶內注水溶化。再生鹽液用量一般為樹脂裝填體積量2-3倍),完成吸鹽過程後進行反洗,反洗時間一般在10-15分鍾,隨即可以投入使用。

❺ 什麼是離子交換劑

凡是能夠進行離子交換的這類物質都稱為離子交換劑.離子交換劑分無機質類和有版機質權類兩大類。無機質類又可分天然的——如海綠砂;人造的——如合成沸石。有機質類又分碳質和合成樹脂兩類。其中碳質類如磺化煤等;合成樹脂類分陽離子型——如強酸性和弱酸性樹脂;陽離子型——如強鹼性和弱鹼性樹脂、兩性樹脂和螯合樹脂等類。

❻ 蛋白質等生物大分子的分離提取應選用哪種離子交換劑為什麼

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
離子交換色譜:蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離,所帶電荷決定於溶液pH。pH小於pI時蛋白質帶正電,pH大於pI時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中,表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
親和色譜:生物大分子有一個特性,某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中Ni可以與His標簽的蛋白結合,這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
電泳:SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳,SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵,破壞蛋白質的二級和三級結構,強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂,蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中, 與SDS分子按比例結合,形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物,這種復合物由於結合大量的SDS,使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊,從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異,由於SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的,因此在進行電泳時,蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
疏水色譜:疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用,在高濃度鹽作用下,蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放,裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異,在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低,疏水作用降低,蛋白質的水化層又形成,蛋白質被解吸附。

❼ 選擇題:採用逆流再生的陽離子交換器,再生後再生程度最差的是()交換劑。A下層B中層C上層

採用逆流再生即再生時再生液由下向上流經離子交換劑層,運版行時處理水由上向下流權經離子交換劑的過程。

由於交換器底部樹脂總是和新鮮的再生劑相接觸,所以可以達到很高的再生程度,運行時水最後和這部分再生程度高的樹脂接觸,保證了出水水質。所以,設備交換器上部樹脂再生程度最差,設備交換器中部樹脂再生程度次之,設備交換器下部樹脂再生程度最好。

因此答案為C(上層)。

❽ 如何選擇離子交換層析的離子交換劑和緩沖液

離子交換層析是根據蛋白質所帶電荷的差異進行分離純化的一種方法。
蛋白質的帶電性是由蛋白質多肽中帶電氨基酸決定的。
由於蛋白質中氨基酸的電性又取決於介質中的pH,所以蛋白質的帶電性也就依賴於介質的pH。

❾ 離子交換劑的反離子既然電離出來為什麼還能吸附在電荷基團上

1、 吸附柱色譜

rightleder`吸附柱色譜固體吸附劑固定相機溶劑或緩沖液流相構柱回種色譜

2、 薄層色譜

薄答層色譜塗布於薄板或滌綸片等載體基質固定相液體流相種色譜種色譜吸附劑等物質塗布於載體形薄層按紙色譜操作進行展層

3、 聚醯胺薄膜

色譜聚醯胺極性物質吸附作用由於能離物間形氫鍵種氫鍵強弱決定離物與聚醯胺薄膜間吸附能力色譜展層劑與離物聚醯胺膜表面競爭形氫鍵選擇適展層劑使離聚醯胺膜表面發吸附、解吸附、再吸附、再解吸附連續程能導致離物質達離目

離交換色譜離交換劑固定相液體流相系統進行離交換劑由基質、電荷基團反離構離交換劑與水溶液離或離化合物反應主要離交換式進行或藉助離交換劑電荷基團溶液離或離化合物吸附作用進行

❿ 離子交換層析中流出物質順序是什麼

若用離子交換層析分離物質,以蛋白質為例,離子交換層析中,基質是由帶有電荷的樹脂或纖維素組成。帶有正電荷的稱之陰離子交換樹脂;而帶有負電荷的稱之陽離子樹脂。離子交換層析同樣可以用於蛋白質的分離純化。

由於蛋白質也有等電點,當蛋白質處於不同的pH條件下,其帶電狀況也不同。陰離子交換基質結合帶有負電荷的蛋白質,所以這類蛋白質被留在柱子上,然後通過提高洗脫液中的鹽濃度等措施,將吸附在柱子上的蛋白質洗脫下來。結合較弱的蛋白質首先被洗脫下來。

反之陽離子交換基質結合帶有正電荷的蛋白質,結合的蛋白可以通過逐步增加洗脫液中的鹽濃度或是提高洗脫液的pH值洗脫下來。

(10)反離子交換劑的選擇擴展閱讀:

對於離子交換纖維素要用流水洗去少量碎的不易沉澱的顆粒,以保證有較好的均勻度,對於已溶脹好的產品則不必經這一步驟。

溶脹的交換劑使用前要用稀酸或稀鹼處理,使之成為帶H+或OH-的交換劑型。陰離子交換劑常用「鹼-酸-鹼」處理,使最終轉為-OH-型或鹽型交換劑;對於陽離子交換劑則用「酸-鹼-酸」處理,使最終轉為-H-型交換劑。

梯度不要上升太快,要恰好使移動的區帶在快到柱末端時達到解吸狀態。目的物的過早解吸,會引起區帶擴散;而目的物的過晚解吸會使峰形過寬。

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