半透膜可以提純蛋白質嗎
⑴ 分離和提純蛋白質的方法
蛋白質分離提純的一般原則
1. 前處理
把蛋白質從原來的組織或溶解狀態釋放出來，保持原來的天然狀態，並不丟
失生物活性。常用的方法：勻漿器破碎、超生波破碎、纖維素酶處理以及溶菌酶等。
超聲波破碎法：當聲波達到一定頻率時，使液體產生空穴效應使細胞破碎的技術。超聲波引起的快速振動使液體局部產生低氣壓，這個低氣壓使液體轉化為氣體
，即形成很多小氣泡。由於局部壓力的轉換，壓力重新升高，氣泡崩潰。崩潰的氣泡產生一個振動波並傳送到液體中，形成剪切力使細胞破碎。
2． 粗分級
分離可用鹽析、等電點沉澱和有機溶劑分級分離等方法。這些方法的特點是簡便、處理量大，
3． 細分級
樣品的進一步純化。樣品經粗分離以後，一般體積較小，雜蛋白大部分已被除去。進一步純化，一般使用層析法包括凝膠過濾、離子交換層析、吸附層析以及親和層析等。必要時還可選擇電泳、等電聚焦等作為最後的純化步驟。
結晶是最後的一步
分離純化的方法：1．分子大小；2.溶解度；3.電荷；4.吸附性質；5.對配體分子的生物親和力等。
(一)根據分子大小不同的純化方法
1. 透析
利用蛋白質分子不能通過半透膜，使蛋白質和其它小分子物質如無機鹽、單糖等分開。
2. 密度梯度離心。
蛋白質顆粒的沉降系數不僅決定於它的大小，而且也取決於它的密度。
3. 凝膠過濾
利用蛋白質分子大小，因為凝膠過濾所用的介質是凝膠珠，其內部是多孔的網狀結構。當不同的分子大小的蛋白質分子流過凝膠層析柱時，比凝膠珠孔徑大的分子進入珠內的網狀結構，而被排阻在凝膠珠之外隨溶劑在凝膠珠之間的空隙向下移動並最先流出柱外，比網孔小的分子能不同程度底自由出入凝膠珠的內外，由於不同大小的分子所經路徑不同而得到分離。大分子先被洗脫下來。小分子後被洗脫
(二)利用溶解度差別的純化方法
1．等電點沉澱和PH的控制
蛋白質處於等電點時，其凈電荷為零，由於相鄰蛋白質分子之間沒有靜電斥力而聚集沉澱。因此在其他條件相同時，它的溶解度達到最底點，利用等電點分離蛋白質是一種常用的方法。
2. 蛋白質的鹽溶和鹽析
中性鹽可以增加蛋白質的溶解度，這種現象稱為鹽溶。鹽溶作用是由於蛋白質分子吸附某種鹽類離子後，帶電層使蛋白質分子彼此排斥，而蛋白質分子與水相互作用加強了，因而溶解度增加
當溶液的離子強度增加到一定數值時，蛋白質的溶解度開始下降。當離子強度足夠高時，很多蛋白質可以從水溶液中沉澱出來，這種現象稱為鹽析。
鹽析作用的主要原因是大量中性鹽的加入使水的活性降低，原來溶液的大部分甚至全部的自由基水轉變成鹽離子的水化水
⑵ 蛋白質的分子能透過半透膜嗎
不能
半透膜只允許小分子、離子通過,大分子不能透過
⑶ 蛋白質中的蛋白質分子能透過濾紙,但不能透過半透膜對嗎
對，正像上面所些的，直徑小於1納米的分子才可過半透膜，蛋白質分子較大不能過膜。人回的細胞膜答也是半透膜，蛋白質分子過膜是靠內吞和外排進出細胞的。
細胞膜主要是由磷脂分子構成。把磷脂分子們想像成緊挨著又不斷運動的小皮球，蛋白質分子從細胞外面來了，這些小球向里凹形成小坑，蛋白質分子進去後兩邊小球不斷在坑口聚集，坑口越來越小，最終形成一個小泡把蛋白質分子裹在裡面。然後小泡和細胞膜脫離，小泡在細胞里運動。 這是內吞。 外排和這個相反。在內吞和外排過程中蛋白質分子始終沒有穿過磷脂分子層，不是透過半透膜。
如果不是生物體內的膜，一般沒有選擇透過性，蛋白質分子更無法過膜。
⑷ 什麼半透膜可以分離蛋白質和非蛋白質含氮物質
半透膜是跟分子大小有關，跟含不含氮元素並沒什麼關系。只要是孔徑大小合適的半透膜都可以分離的吧。你列舉的那些物質中都是小分子物質，跟蛋白質的分子半徑差得大多了。
⑸ 蛋白質分離純化的四種方法
1、鹽析法：
鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中，溶解度會隨鹽濃度的增高而上升，但當鹽濃度增高到一定數值時，使水活度降低，進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和，水化膜逐漸被破壞，最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。
2、有機溶劑沉澱法：
有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二：其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用；其二、有機溶劑的介電常數比水小，導致溶劑的極性減小。
3、蛋白質沉澱劑：
蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用，常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。
4、聚乙二醇沉澱作用：
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。
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蛋白質是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。
機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%~20% ，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。
人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸（Amino acid）按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。
⑹ 蛋白質分離提純方法
1、鹽析法：
鹽析法的根據是蛋白質在稀鹽溶液中，溶解度會隨鹽濃度的增高而上升，但當鹽濃度增高到一定數值時，使水活度降低，進而導致蛋白質分子表面電荷逐漸被中和，水化膜逐漸被破壞，最終引起蛋白質分子間互相凝聚並從溶液中析出。
2、有機溶劑沉澱法：
有機溶劑能降低蛋白質溶解度的原因有二：其一、與鹽溶液一樣具有脫水作用；其二、有機溶劑的介電常數比水小，導致溶劑的極性減小。
3、蛋白質沉澱劑：
蛋白質沉澱劑僅對一類或一種蛋白質沉澱起作用，常見的有鹼性蛋白質、凝集素和重金屬等。
4、聚乙二醇沉澱作用：
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸鈉等水溶性非離子型聚合物可使蛋白質發生沉澱作用。
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吸附層析
1、吸附柱層析
吸附柱層析是以固體吸附劑為固定相，以有機溶劑或緩沖液為流動相構成柱的一種層析方法。
2、薄層層析
薄層層析是以塗布於玻板或滌綸片等載體上的基質為固定相，以液體為流動相的一種層析方法。這種層析方法是把吸附劑等物質塗布於載體上形成薄層，然後按紙層析操作進行展層。
3、聚醯胺薄膜層析
聚醯胺對極性物質的吸附作用是由於它能和被分離物之間形成氫鍵。這種氫鍵的強弱就決定了被分離物與聚醯胺薄膜之間吸附能力的大小。
層析時，展層劑與被分離物在聚醯胺膜表面競爭形成氫鍵。因此選擇適當的展層劑使分離在聚醯胺膜表面發生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的連續過程，就能導致分離物質達到分離目的。
⑺ 為什麼可以用滲析的方法提純蛋白質
鹽析，就是往蛋白質溶液中加入輕金屬鹽，改變其溶解度，使其析出，過濾即可，回因為並沒改變其結構，可答復原，多次反復操作即可得到純蛋白質
滲析，就是蛋白質不能通過半透膜，雜質可以通過，半透膜外有流動的水，帶走雜質，多次操作即可得到純蛋白質（利用半透膜的選擇透過性）