离子交换层析浓缩蛋白质溶液
① 离子交换层析和亲和层析都可以用来分离所有的蛋白质吗哪种的效果更好
这个你问的太笼统了，方法没有最好的，只有最合适的
蛋白的分离纯化无非是内利用目标蛋白和容别的蛋白不同进行分离，这包括分子量大小，电荷，极性等特性的不同，此外包括别的特性，特别是酶例如酶需要辅酶象苹果酸 脱氢酶，或者底物，酶抑制剂，金属离子等，那相对应的纯化方法有凝胶过滤，离子交换，疏水层析，后面的可以分别把底物，酶抑制剂，金属离子偶联或鳌合到介质上做亲和介质，而象果酸脱氢酶也可以用染料亲和的办法，因为染料的结构和NAD类似。糖蛋白可以用凝集素亲和或者苯硼酸琼脂糖亲和分离等方法，总之要尽 量多知道目标蛋白的特性和了解各种分离的手段，就很容易找到最有效的分离纯化的方法。
② 离子交换层析在蛋白质分离中的应用
离子交换层析在蛋白质分离纯化中有非常广泛的应用，在样品富集，中度纯化和精制阶段都可以采用。另外还可以利用离子交换层析去除DNA和内毒素。因此在生物制品工艺中应用非常广泛。关键是要选择合适的介质和分离条件。
你的问题范围太广，如果有具体的问题可以详细讨论。
③ 离子交换层析可以用于哪些蛋白质的分离
可以分为阳离子交换层析和阴离子交换层析。
阳离子交换层析，使用含有酸性基团版的阳离子交换树脂等，权可以结合待层析液中的阳离子，因而洗脱顺序是，正电荷越多结合越紧密洗脱越晚。
阴离子交换层析则使用含有碱性基团的交换树脂，结合溶液中的含有阴离子基团的分子，因而负电荷越多结合越紧密，洗脱越晚。
④ 离子交换层析分离血清蛋白浓缩为什么提高了分离效果
相当于大家都站在同一起跑线上，不像马拉松那样起跑队伍都很长，但是只跑1000米，速度一样快的，跑到终点的时间也会不一样。
也就是这样不会出现条带变宽的现象。
⑤ 离子交换层析可用于哪些种类蛋白质的分离
离子来交换层析是利用蛋白质在不同自PH带不同种电荷的方法，利用离子交换的方法分离蛋白的。
离子交换内的介质一般是树脂，阳离子交换型的，使用前树脂先用碱处理成钠型，将氨基酸混合液（pH=2-3)上柱，pH=2-3时，氨基酸主要以阳离子形式存在，与树脂上的钠离子发生交换而被“挂”在树脂上，再用洗脱剂洗脱。不同的氨基酸（带的电荷不同）与树脂的亲和力不同，要将其分离洗脱下来，需要降低它们之间的亲和力，方法是逐步提高洗脱剂的pH和盐浓度，这样各种氨基酸将以不同的速度被洗脱下来，反之亦然。
不同反荷离子与树脂亲和力是不同的，其强弱关系为阳性竞争离子：Ag+〉CS+〉K+〉NH4+〉Na+〉H+〉Li+ 阴性竞争离子：I->NO3->(PO4)3->CN-〉HSO3-〉Mg2+〉HCO3-〉HCOO-〉CH3COO-〉OH-〉F- 如果某种离子溶液洗脱效果不好，可用另一种亲和力强的离子代替之，等电点＞7选择阳离子交换树脂，等电点＜7选择阴离子交换树脂。
⑥ 离子交换层析法分离纯化蛋白质有哪些局限性
1，离子交换树脂固定床的床层压力会随着分离过程的进程而不断加大，需要重新填充回。同时答，也造成固定床填充过程操作麻烦，而且密封性要求高。2，蛋白质分离纯度问题，如果在出峰之后再行切换接收馏分，而在峰行下降后提前切换，虽可以保证纯度，但蛋白分离收率则会下降。3，由于交换层析介质决定，不同蛋白质相互分离效果也不确定，这种分离，也易造成各蛋白峰重叠，造成分离纯度下降。4，自动化程度不高。主要也是受固定床以及树脂交换饱和当量无法保持长期稳定造成的。无法像液相色谱柱那样，可以在标样标定后，建立方法，自动分离目标蛋白。5，不过，规模化分离纯化蛋白质过程，使用这种层析法，还是具有一定优势的。
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详细资料请参考：
离子交换层析: http://proct.bio1000.com/100474/
⑦ 离子交换层析是DNA浓缩的方法吗
离子交换层析常用来分离浓缩蛋白质。是利用离子交换剂作为基质，使蛋白质依据其所带电荷不同被分离的一种柱层析技术
⑧ 凝胶过滤层析和离子交换层析分离蛋白质的原理有何不同
所有的层析在原理上都是相通的，区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同。
离子交换是利用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用。
凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性，根据溶剂分子的大小进行分离。
⑨ 离子交换层析法分离纯化蛋白质有哪些局限性
因为离子交换吸附蛋白质并不是特异性吸附，在某些情况下可能难以判断结合的蛋版白质权是否为当初设计的目的蛋白。
离子交换吸附依赖于蛋白质表面的静电荷，如果蛋白质结构比较特殊，可能会有在各种pH都难以结合上离子交换层析的情况。
离子交换层析对于等电点与目标蛋白接近的杂蛋白并没有很好的分离效果。