proteing超滤

『壹』 protein g与fc哪一段结合

hi-trap是柱子的型号
protein G是填料的名字，是来自G链球菌组的细胞表面蛋白偶联在琼脂糖基质回上。protein G通过非免疫答机制结合抗体的Fc区域。protein G可以特异性的结合IgG的Fc区域，但是对于一些多克隆抗体IgGs对人源的IgG抗体能够有更强的结合。

『贰』 protein g agarose / salmon sperm dna 可用于免疫沉淀吗

免疫共沉淀相互作用
目蛋白结合Fc蛋白Fc蛋白结合Protein AProtein A结合琼脂糖基质
SEPHAROSEAGAROSE都琼脂糖属于同公司同类型同名称
所理论都用
建议多看看书
别人的只能参考

『叁』 proteina g 抗体纯化 哪个好

Protein A 和Protein G 针对的抗体亚型不完全一样。
Protein G 能够结合来自真核生物的更宽的IgG范围和更多的类型，Protein A 主要针对人源IgG。

『肆』 Protein A/G纯化法纯化的抗体到底怎样

抗体纯化分了几来种类型，根据用自途决定选择哪种方法进行纯化：
1. 粗纯：将制备抗体的血清或是腹水，细胞上清，直接用盐析法进行处理，这样可以将这些物质里面的其他杂质去掉，获得蛋白的成分，但是由于是粗纯，里面会混有大量的其他蛋白，这样获得的抗体，纯度较低，用于实验中背景比较高。
2.通用型纯化：用抗体结合蛋白Protein A，Protein G或者Protein L。因为不同来源的抗体和这些抗体结合蛋白的结合能力不同，所以需要根据抗体来源选择使用哪种抗体将诶和蛋白最好。对于有一些单链抗体，则多半使用protein L来进行纯化。经过抗体结合蛋白的亲和纯化后，溶液中基本只保留了抗体的成分，其他蛋白都去掉了，抗体纯度可以比较高。相对来说，这种方法是大规模抗体制备中，用得最多的纯化方法，很多抗体公司都采用这种方法来对抗体进行纯化。
3.特异型纯化：但是有些抗体，需要纯度特别高，特异性特别好，就不能简单采用上述两种方法进行纯化了。必须要通过将抗原固定制备成特异的亲和纯化柱，再纯化抗体。这个时候得到的就全是针对一种抗原的抗体了，特异性最好。当然，由于牵涉到抗原固定等操作，成本相应是最高的。

『伍』 protein G 适合纯化什么类型的蛋白

protein G 是一种细菌的外膜蛋白，可以特异性地和多种来源的IgG抗体相结合，因此是纯化抗体常用回的一种蛋白质分答子。

它的野生型有多个抗体Fc位置的结合结构域，可以和多个IgG分子相结合，但最为常用的是改造后重组表达的Protein G， 具有2-5个结合结构域。这一个蛋白非常稳定，纯化以及保存操作较为方便。

与protein G类似的还有Protein A以及protein L等蛋白，它们的特异性有所不同，在选择时需要参考亲和力对照表。

『陆』 Protein A/G Beads可以重复利用吗

不能，所以Protein A 是下游生产成本中占比较大的。

『柒』 protein a和protein g的区别

protein A特异性吸附的来抗体种类比protein G的要少一源些。
洗脱的时候protein G的pH要比protein A更低一些。
protein A现在有重组的蛋白，protein G好像目前使用的都是天然的。
protein G的填料要比protein A的贵不少。

『捌』 免疫共沉淀中protein a和protein g用一个可以吗

最大的区别就是 GST pull-down技术是利用谷胱甘肽介质和GST融合标签蛋白质之间版相互作用结合的。权 免疫共沉淀技术是利用了Protein A或者G介质和IgG之间相互作用结合的。 这是两组不同的配基与蛋白吸附

『玖』 chip实验中该用proteinA还是proteinG

染色体免疫共沉淀（Chromatin Immunoprecipitation，ChIP）是基于体内分析发展起来的方法，也称结合位点分析法，在过去十年已经成为表观遗传信息研究的主要方法。这项技术帮助研究者判断在细胞核中基因组的某一特定位置会出现何种组蛋白修饰。ChIP不仅可以检测体内反式因子与DNA的动态作用，还可以用来研究组蛋白的各种共价修饰与基因表达的关系。近年来，这种技术得到不断的发展和完善。采用结合微阵列技术在染色体基因表达调控区域检查染色体活性，是深入分析癌症、心血管疾病以及中央神经系统紊乱等疾病的主要代谢通路的一种非常有效的工具。
它的原理是在保持组蛋白和DNA联合的同时，通过运用对应于一个特定组蛋白标记的生物抗体，染色质被切成很小的片断，并沉淀下来。IP是利用抗原蛋白质和抗体的特异性结合以及细菌蛋白质的“prorein A”特异性地结合到免疫球蛋白的FC片段的现象活用开发出来的方法。目前多用精制的prorein A预先结合固化在argarose的beads上，使之与含有抗原的溶液及抗体反应后，beads上的prorein A就能吸附抗原达到精制的目的。实验最需要注意点就是抗体的性质。抗体不同和抗原结合能力也不同，免染能结合未必能用在IP反应。建议仔细检查抗体的说明书。特别是多抗的特异性是问题。其次，要注意溶解抗原的缓冲液的性质。多数的抗原是细胞构成的蛋白，特别是骨架蛋白，缓冲液必须要使其溶解。为此，必须使用含有强界面活性剂的缓冲液，尽管它有可能影响一部分抗原抗体的结合。另一面，如用弱界面活性剂溶解细胞，就不能充分溶解细胞蛋白。即便溶解也产生与其它的蛋白结合的结果，抗原决定族被封闭，影响与抗体的结合，即使IP成功，也是很多蛋白与抗体共沉的悲惨结果。再次，为防止蛋白的分解，修饰，溶解抗原的缓冲液必须加蛋白每抑制剂，低温下进行实验。每次实验之前，首先考虑抗体/缓冲液的比例。抗体过少就不能检出抗原，过多则就不能沉降在beads上，残存在上清。缓冲剂太少则不能溶解抗原，过多则抗原被稀释。