ni离子交换柱

① 铜，镍离子一般用什么型离子交换树脂。还有进水的铜，镍离子上限为多少

DL105大孔离子交换树脂适合去除废水中的镍，锌，铜等金属离子。

② 蛋白质纯化所用的柱子有几种，分别有什么作用

一、沉淀法

1、 盐析

实验原理：中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜。

蛋白质易溶于水，因为其分子的-COOH -NH2和-OH都是亲水基团，这些基团与极性水分子相互作用形成水化层，包围于蛋白质分子周围形成1~100 nm大小的亲水胶体，从而削弱了蛋白质分子之间的作用力。当大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的 SO42- 和NH4+）有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之"失水"，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。

2、等电点沉淀法：

实验原理：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。

在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。

注意点：不同的蛋白质，具有不同的等电点。同一种蛋白质在不同条件下，等电点不同。

3、有机溶剂沉淀法

实验原理：加入有机溶剂使水溶液的介电常数降低，因而增加了两个相反电荷基团之间的吸引力，促进了蛋白质分子的聚集和沉淀。

有机溶剂引起蛋白质沉淀的另一种解释认为与盐析相似，有机溶剂与蛋白质争夺水化水，致使蛋白质脱除水化膜，而易于聚集形成沉淀。

影响因素：(一)有机溶剂的选择 (二)温度的控制 (三)pH值 (四)离子强度

用此法析出的沉淀一般比盐析法易过滤或离心沉降，分离后的蛋白质沉淀应立即用水或者缓冲液溶解，以达到降低有机溶剂的浓度的目的。此法在血液制品的制备过程中较多使用。

二、层析

1、离子交换柱层析

实验原理：以离子交换剂为固定相，依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时的结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。是发展最早的层析技术之一，目前已成为蛋白质分离纯化最常用的手段，是基于蛋白质电荷不同的分离技术。

离子交换层析中，基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成。带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子树脂。阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，所以这类蛋白质被留在柱子上，然后通过提高洗脱液中的盐浓度等措施，将吸附在柱子上的蛋白质洗脱下来。结合较弱的蛋白质首先被洗脱下来。反之阳离子交换基质结合带有正电荷的蛋白质，结合的蛋白可以通过逐步增加洗脱液中的盐浓度或是提高洗脱液的pH值洗脱下来。

2、疏水相互作用层析

实验原理：根据分子表面疏水性差别来分离蛋白质和多肽等生物大分子的一种较为常用的方法。

蛋白质和多肽等生物大分子的表面常常暴露着一些疏水性基团，我们把这些疏水性基团称为疏水补丁，疏水补丁可以与疏水性层析介质发生疏水性相互作用而结合。不同的分子由于疏水性不同，它们与疏水性层析介质之间的疏水性作用力强弱不同，疏水作用层析就是依据这一原理分离纯化蛋白质和多肽等生物大分子的。

3、亲和层析

实验原理：利用蛋白质能和某些专一分子可逆结合的特性，

当蛋白质溶液通过层析柱时，其中可与亲和载体配基相互作用的受体被吸附剂结合，不被吸附的无关成分则可随流出液通过柱体，从而将吸附蛋白与其他蛋白质分开。此法特异性强，收率高。

4、凝胶层析

实验原理：根据分子大小分离蛋白混合物的最有效的方法之一。混合物随流动相流经装有凝胶固定相的层析柱时，其中各物质因分子大小的的不同而被分离的技术。

三、离心

1、速率区带离心法

实验原理根据分离的粒子在离心力作用下，因其在梯度液中沉降速度的不同，离心后具有不同沉降速度的粒子处于不同的密度梯度层内，形成几条分开的样品区带，达到彼此分离的目的。

由于此法是一种不完全的沉降，沉降受物质本身大小的影响较大，一般是应用在物质大小相异而密度相同的情况。容量小，只能用于少量的制备。

2、差速离心法

实验原理：利用样品中各组分沉降系数的差异，对不同的微粒施以不同的离心力，经过多次离心，离心速度逐步加大，将不同的微粒依次沉降，从而实现离心分离。

四、膜分离

1、超滤法

是利用加压膜分离技术，在一定的压力下，使小分子溶质和溶剂穿过一定孔径的特制薄膜，大分子溶质滞留，从而使大分子物质得到部分的纯化。常和离子交换，凝胶过滤联合使用。

2、透析

是利用小分子经过半透膜扩散到水( 或缓冲液) 的原理，将无机盐等小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术，常和盐析，盐溶等方法联合使用。

③ 电镀厂含镍废水用那几种型号离子交换树脂吸附镍离子

镍离子一般使用螯合性离子交换树脂吸附，使用硫酸再生；电镀废水中的铬离子一般是六价的阴离子，一般使用弱碱性阴离子交换树脂，使用氢氧化钠再生。
用CH-90可以吸附镍离子，铬的话，要看你是三价还是六价，都有不同的树脂可以处理。

④ 阴离子交换法分离Fe、Co、Ni的理论依据是什么

⑤ 用离子交换法处理含镍废水有什么缺点

对水质和含量情况有一定的要求，再就是造价能否接受，再生的技术要按要求来，离子交换在电镀行业比较合适

⑥ 含有EDTA-Ni的废水如何处理我们试过烧碱,重金属捕集剂、离子交换、硫化碱等,要求Ni

EDTA-Ni由于其的难处理性抄,被称为重金属废袭水处理中的癌症,如果只是加烧碱、重金属捕集剂、离子减缓、硫化钠等肯定没有办法处理达标,需要如下处理1、氧化处理：利用次氯酸钠,或者芬顿氧化技术进行氧化处理破络,将EDTA-Ni中的EDTA进行氧化处理,从而除去一部分。2、重金属捕集剂RS100螯合再进行氧化处理以后,再加入与镍结合能力最强的重捕剂RS100进行鳌合反应,从而进一步把镍离子从EDTA夺走,不同于传统液体重捕剂，RS100 常温下为白色粉末，其溶液为无色透明液体，能够与重金属离子（Cu2+ 、Ni2+ 、Hg2+ 、Pb2+ 、Cr3+ 、Cd2+ 等）强力结合，生成不溶于水的无害污泥。即使对于络合态的重金属离子，RS100也具有相同的处理效果，确保废水的重金属含量低于国家排放标准。重捕剂的选型十分关键,每种重捕剂的分子量以及结合能力都是不同的,像液体重捕剂结合能力最差,不要轻易选择。

⑦ 离子交换法分离检测铁离子，钴离子，镍离子实验中为什么交换柱在加入混合液前要用浓盐酸淋洗

树脂先用酸转型到氢型吧。是不是应该还用用纯水冲洗，再进混合液。

⑧ 纯化后的蛋白在含有高浓度nacl的情况下浓缩容易沉淀吗

理由相信，浓度越高，对保存蛋白质越有利。加入 PEG 和更换 缓冲液种类是一种内值得试验的方法，但结容果如何还在两可之间，没试过就不会知道。

镍柱下来以后，溶液中混有相当多咪唑和议定含量的Ni，都有可能引起蛋白质不稳定变性沉淀。

我在纯化一种蛋白质时，也遇到过相同的情况，虽然蛋白质不同，但是也许能有帮助。

镍柱后，用含 EDTA 的缓冲液透析，除去 Ni ，再过 DEAE 离子交换柱，之后透析再浓缩，分装小管，-80度保存。一次使用一支。
理论上说蛋白质应在高浓度情况下保存，但当缓冲溶液中含有大量盐而且目的蛋白中含有大量输水氨基酸的情况下，高浓度就不利于保存。
在这种情况下，如果你不想太多的稀释蛋白，可以选择适当脱盐，如透析、凝胶过滤、超滤等，但应保持缓冲液具有一定的离子强度（500mM NaCl这个浓度太高，可以降到100），如果还不行的话，可以添加甘油至终浓度5%左右。
Ni纯化最好不要用Tris，可能会影响Ni的结合。

⑨ 离子交换膜的特点是什么

1）离子交换膜是一种含离子基团的、对溶液里的离子具有选择透过能力的高分子膜回。2）离子交换膜答按功能及结构的不同，可分为阳离子交换膜、阴离子交换膜、两性交换膜、镶嵌离子交换膜、聚电解质复合物膜五种类型。3）离子交换膜的膜电阻和选择透过性是膜的电化学性能的重要指标。阳离子在阳膜中透过性次序为： Li+＞Na+＞NH4+＞K+＞Rb+＞Cs+＞Ag+＞ Tl+＞Mg2+＞Zn2+＞Co2+＞Cd2+＞ Ni2+＞Ca2+＞Sr2+＞Pb2+＞Ba2+ 阴离子在阴膜中透过性次序为： F-＞CH3COO-＞HCOO-＞Cl-＞SCN-＞Br-＞ CrO4-＞NO3-＞I-＞(COO)2-(草酸根)＞SO42-4）离子交换膜可装配成电渗析器而用于苦咸水的淡化和盐溶液的浓缩。

⑩ 在离子交换法分离镍和钴实验中，树脂为什么始终要浸泡在溶液之中

我们与有研院合作的镍钴分离达到了预期效果，树脂为什么始终要浸泡在版溶液之中的问题，问得比较权含糊，你是指浸泡在什么溶液之中？如果长时间置放在设备中，树脂就会丢失水分的，干树脂是不具备离子交换的能力，同时也会滋生一些细菌和微生物导致污染树脂，所以如果设备运行后长时间停用，则应对树脂进行再生后，最佳方法是采用盐水浸泡，而不是用你镍钴溶液浸泡，否则树脂依然还会被污染。