胶原蛋白超滤脱盐

『壹』 超滤脱盐 利用超滤技术是否能对一些液态食品进行脱盐，并同时尽量保持其中的氨基酸，进而保持风味。

氨基酸的分子量相对于盐类是比较大，但是用通常超滤（几万分子量）去除专效果不好。当属然如果能买到截留分子量接近氨基酸的低分子量的超滤也可以，但到几千级别的超滤通常很贵，何况氨基酸的平均分子量大概在110左右呢。
你说的东西要看原水的成分再采用具体的工艺。例如如果大颗粒（几微米以上的）多，可以过微滤膜，然后加一级超滤（几万到几十万分子量的）去除胶体大分子，例如蛋白或多肽，达到NF（纳滤）级别进水要求后，过一级NF，NF通常截留不住1价的盐分而能截留住2价的盐或更大的分子，你保留截留成分（浓水部分）就可以了。
RO是1价也能截留的，你这上面可能用不着。。

『贰』 蛋白质脱盐有哪些方法

常用的脱盐方法有透析法、电透析法和凝胶过滤法。透析法及电透析法耗时长，样品稀释度大回，不易放大进答行大规模生产，所以工业生产中应用较少。凝胶过滤层析脱盐过程中盐分子和蛋白质分子大小差异巨大，蛋白质溶液中小分子的盐分子随着层析流动相进入孔径较小的固定相，使其在层析中的迁移速率小，而蛋白质因分子尺寸较大，不能随流动相进入固定相中，因此在层析柱中的迁移速率大，首先从层析术中流出，实现脱盐。
用凝胶过滤法脱盐时，为了使盐同蛋白质充分地分离，除了应选用足够长的层析柱之外，还应对样品的体积加以限制。样品的体积如果过大就导致蛋白质带同盐带不能分开。一般来就，样品体积不超过床体积的30%。这一数据的确定是根据盐和蛋白质的分离体积（Vsep）决定的。两种物质分离体积的定义为，当两种物质的混合物在凝胶过滤层析柱上能够完全分离时的最小体积。

『叁』 超滤、微滤、纳滤的过滤标准是多少

1.超滤膜（UF）：过滤精度在0.001-0.1微米。是一种利用压差的膜法分离技术，可滤除水中的铁锈、泥沙、悬浮物、胶体、细菌、大分子有机物等有害物质，并能保留对人体有益的一些矿物质元素。是矿泉水、山泉水生产工艺中的核心部件。超滤工艺中水的回收率高达95%以上，并且可方便的实现冲洗与反冲洗，不易堵塞，使用寿命相对较长。

2.微滤(MF)：过滤精度一般在0.1-50微米，常见的各种PP滤芯，活性碳滤芯，陶瓷滤芯等都属于微滤范畴，用于简单的粗过滤，过滤水中的泥沙、铁锈等大颗粒杂质，但不能去除水中的细菌等有害物质。滤芯通常不能清洗，为一次性过滤材料，需要经常更换。① PP棉芯：一般只用于要求不高的粗滤，去除水中泥沙、铁锈等大颗粒物质。② 活性碳：可以消除水中的异色和异味，但是不能去除水中的细菌，对泥沙、铁锈的去除效果也很差。③ 陶瓷滤芯：最小过滤精度也只0.1微米，通常流量小，不易清洗。

3.纳滤(NF)：过滤精度介于超滤和反渗透之间，脱盐率比反渗透低，也是一种需要加电、加压的膜法分离技术，水的回收率较低。也就是说用纳滤膜制水的过程中，一定会浪费将近30%的自来水。这是一般家庭不能接受的。一般用于工业纯水制造。

4.反渗透(RO)：过滤精度为0.0001微米左右，可滤除水中的几乎一切的杂质(包括有害的和有益的)，只能允许水分子通过。一般用于纯净水、工业超纯水、医药超纯水的制造。反渗透技术需要加压、加电，流量小，水的利用率低，不适合大量生活饮用水的净化。

『肆』 小分子蛋白的脱盐用什么方法比较好

小分子蛋白的脱盐用什么方法比较好
透析、超滤、分子筛层析、冷乙醇沉淀等
分子筛层析是最彻底的,不过对上样量有要求.
做冷乙醇沉淀的时候得先做预实验,防止蛋白变性.

『伍』 怎样提高超滤设备的脱盐率

格瑞水务为您解答：
定期对反渗透设备进行大流量、低压力版、低pH值的冲洗有利于权剥除附着在膜表面上的污垢，维持膜性能，或当反渗透设备进水SDI突然升高超过5.5以上时，应进行低压冲洗，待SDI值调至合格后再开机。

『陆』 哪些方法可以进行蛋白质脱盐处理

小分子蛋白的脱盐用什么方法比较好透析、超滤、分子筛层析、冷乙醇沉淀等分子筛层析是最彻底的,不过对上样量有要求. 做冷乙醇沉淀的时候得先做预实验,防止蛋白变性.

『柒』 使用超滤管浓缩蛋白需要再脱盐吗

是否脱盐，是根据您要达到的最终效果！

『捌』 工业生产蛋白,提取液脱盐用什么方法超滤还是离子交换树脂好些理由是什么比如成本和效率方面

超滤，用于截留水中胶体大小的颗粒，而水和低分子量溶质则允许透过膜。由膜表面机械筛分、膜孔阻滞和膜表面及膜孔吸附的综合效应，以筛滤为主。所以超滤不能做为脱盐设备，一般用在反渗透前做除盐水预处理设备。
如果在你的问题中选的话只能用离子交换树脂了。

离子交换法是以圆球形树脂(离子交换树脂)过滤原水，水中的离子会与固定在树脂上的离子交换。常见的两种离子交换方法分别是硬水软化和去离子法。硬水软化主要是用在反渗透(RO)处理之前，先将水质硬度降低的一种前处理程序。软化机里面的球状树脂，以两个钠离子交换一个钙离子或镁离子的方式来软化水质。 离子交换树脂利用氢离子交换阳离子，而以氢氧根离子交换阴离子；以包含磺酸根的苯乙烯和二乙烯苯制成的阳离子交换树脂会以氢离子交换碰到的各种阳离子(例如Na+、Ca2+、Al3+)。同样的，以包含季铵盐的苯乙烯制成的阴离子交换树脂会以氢氧根离子交换碰到的各种阴离子(如Cl-)。从阳离子交换树脂释出的氢离子与从阴离子交换树脂释出的氢氧根离子相结合后生成纯水。 阴阳离子交换树脂可被分别包装在不同的离子交换床中，分成所谓的阴离子交换床和阳离子交换床。也可以将阳离子交换树脂与阴离子交换树脂混在一起，置于同一个离子交换床中。不论是那一种形式，当树脂与水中带电荷的杂质交换完树脂上的氢离子及(或)氢氧根离子，就必须进行“再生”。再生的程序恰与纯化的程序相反，利用氢离子及氢氧根离子进行再生，交换附着在离子交换树脂上的杂质。

『玖』 【求助】超滤能否脱盐和浓缩一步完成啊

昨天有个millipore的技术人员就是这样说的~HarveyWang(站内联系TA)本人主要是从发酵液中提取酶,文献上一般的步骤是先用硫酸铵沉淀,然后透析,再用超滤浓缩,最后冷冻干燥, 这要看你需要做多大的体积了。:) (1)硫酸铵沉淀法：我的观点是，如果你1000 mL的发酵液的话，硫酸铵沉淀可以用，但是这浪费多少硫酸铵啊？！做学术研究可以，如果你的课题是计划做提取酶的工艺和中试的话，这种硫酸铵沉淀并不有太大的实用性。 （2）超滤步骤的选用要看你的酶溶液有多大的体积。 如果发酵液的酶的量并不是很浓的话，例如50 mL 10 mg/L的酶量，用这种超滤膜会损失掉大部分你的目地酶，都粘到膜上去了，很难洗下来（稀的NaOH可以）。不能轻信某品牌销售说的话，用用就知道了。如果你的浓缩液体积比较大，例如100-500 mL，酶的浓度也很高，这是可以用超滤膜的。 （3）对于小体积的脱盐透析，透析袋很好用的。这里是指10 mL-100 mL。从操作方便性上看，这个在小型试验中我最喜欢用。好简单啊。。。。 自己顶一个,解答的详细的有重奖!(金币可以再加) （1）发酵液的酶蛋白浓度大约是多少，纯度是多少？发个SDS-PAGE看看，注明上样量。 （2）硫酸铵沉淀后和透析后可上离子交换，这可以浓缩10-1000倍，还可以有纯化效果，然后再冷冻浓缩啊。HarveyWang(站内联系TA)哈哈哈哈，回帖就有金币拿:Ddaidai0124(站内联系TA)本人现在只是小规模的提取酶,马上要上发酵罐,需要大规模的提取酶液,不是做酶学性质,所以酶的纯度要求不高,和工业用酶的纯度差不多就可以了!希望大家推荐个适合工业化提取酶液的工艺,主要考虑成本问题.请版主帮忙在增加悬赏金币20个lvgl158(站内联系TA)起码知道 它的分子量 才能知道是否可以用同一个膜 如果小于一万可能就有点难度 可以先用少量的硫酸铵澄清 离心后 进行超滤 在超滤前 必须的保证液体 清澈hezhao999(站内联系TA)体积的在200ml以上用超滤仪，200ml以下可以用超滤离心管，如果不知分子量选用1000的膜完全可以了，如果知道分子量，则选择酶分子量1/5的超滤膜。zhaocy8903(站内联系TA)多大规模的发酵 多大规模的发酵

『拾』 蛋白质层析、超滤常用技术手段

在分离分析特别是蛋白质分离分析中，层析是相当重要、且相当常见的一种技术，其原理较为复杂，对人员的要求相对较高，这里只能做一个相对简单的介绍。
一、 吸附层析
1、 吸附柱层析
吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流动相构成柱的一种层析方法。
2、 薄层层析
薄层层析是以涂布于玻板或涤纶片等载体上的基质为固定相，以液体为流动相的一种层析方法。这种层析方法是把吸附剂等物质涂布于载体上形成薄层，然后按纸层析操作进行展层。
3、 聚酰胺薄膜层析
聚酰胺对极性物质的吸附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄膜之间吸附能力的大小。层析时，展层剂与被分离物在聚酰胺膜表面竞争形成氢键。因此选择适当的展层剂使分离在聚酰胺膜表面发生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的连续过程，就能导致分离物质达到分离目的。
二、 离子交换层析
离子交换层析是在以离子交换剂为固定相，液体为流动相的系统中进行的。离子交换剂是由基质、电荷基团和反离子构成的。离子交换剂与水溶液中离子或离子化合物的反应主要以离子交换方式进行，或借助离子交换剂上电荷基团对溶液中离子或离子化合物的吸附作用进行。`
三、 凝胶过滤
凝胶过滤又叫分子筛层析，其原因是凝胶具有网状结构，小分子物质能进入其内部，而大分子物质却被排除在外部。当一混合溶液通过凝胶过滤层析柱时，溶液中的物质就按不同分子量筛分开了。
四、 亲和层析
亲和层析的原理与众所周知的抗原一抗体、激素一受体和酶一底物等特异性反应的机理相类似，每对反应物之间都有一定的亲和力。正如在酶与底物的反应中，特异的废物(S')才能和一定的酶(E)结合，产生复合物(E－S')一样。在亲和层析中是特异的配体才能和一定的生命大分子之间具有亲和力，并产生复合物。而亲和层析与酶一底物反应不同的是，前者进行反应时，配体(类似底物)是固相存在；后者进行反应时，底物呈液相存在。实质上亲和层析是把具有识别能力的配体L(对酶的配体可以是类似底物、抑制剂或辅基等)以共价键的方式固化到含有活化基团的基质M(如活化琼脂糖等)上，制成亲和吸附剂M－L，或者叫做固相载体。而固化后的配体仍保持束缚特异物质的能力。因此，当把围相载体装人小层析柱(几毫升到几十毫升床体积)后，让欲分离的样品液通过该柱。这时样品中对配体有亲和力的物质S就可借助静电引力、范德瓦尔力，以及结构互补效应等作用吸附到固相载体上，而无亲和力或非特异吸附的物质则被起始缓冲液洗涤出来，并形成了第一个层析峰。然后，恰当地改变起始缓冲 液的PH值、或增加离子强度、或加人抑③剂等因子，即可把物质S从固相载体上解离下来，并形成了第M个层析峰(见图6－2)。显然，通过这一操作程序就可把有效成分与杂质满意地分离开。如果样品液中存在两个以上的物质与固相载体具有亲和力(其大小有差异)时，采用选择性缓冲液进行洗脱，也可以将它们分离开。用过的固相载体经再生处理后，可以重复使用。
上面介绍的亲和层析法亦称特异性配体亲和层析法。除此之外，还有一种亲和层析法叫通用性配体亲和层析法。这两种亲和层析法相比，前者的配体一般为复杂的生命大分子物质(如抗体、受体和酶的类似底物等)，它具有较强的吸附选择性和较大的结合力。而后者的配体则一般为简单的小分子物质(如金属、染料，以及氨基酸等)，它成本低廉、具有较高的吸附容量，通过改善吸附和脱附条件可提高层析的分辨率。
五、 聚焦层析
聚焦层析也是一种柱层析。因此，它和另外的层析一样，照例具有流动相，其流动相为多缓冲剂，固定相为多缓冲交换剂。
聚焦层析原理可以从PH梯度溶液的形成、蛋白质的行为和聚焦效应三方面来阐述。
1、PH梯度溶液的形成
在离子交换层析中，PH梯度溶液的形成是靠梯度混合仪实现的。例如，当使用阴离子 剂进行层析时，制备PH由高到低呈线性变化的梯度溶液的方法是，在梯度仪的混合室(这层析柱者)中装高PH溶液，而在另一室装低PH极限溶液，然后打开层析柱的下端出口，让洗脱液连续不断地流过柱体。这时从柱的上部到下部溶液的PH值是由高到低变化的。而在聚焦层析中，当洗脱液流进多缓冲交换剂时，由于交换剂带具有缓冲能力的电荷基团，故PH梯度溶液可以自动形成。例如，当柱中装阴离子交换剂PBE94(作固定相)时，先用起始缓冲液(配方见表了一2)平衡到PHg，再用含PH6的多缓冲剂物质(作流动相)的淋洗液通过柱体，这时多缓冲剂中酸性最强的组分与碱性阴离子交换对结合发生中和作用。随着淋洗液的不断加人，住内每点的PH值从高到低逐渐下降。照此处理J段时间，从层析柱顶部到底部就形成了PH6～9的梯度。聚焦层析柱中的PH梯度溶液是在淋洗过程中自动形成的，但是随着淋洗的进行，PH梯度会逐渐向下迁移，从底部流出液的PH却由9逐渐降至6，并最后恒定于此值，这时层析柱的PH梯度也就消失了。
2．蛋白质的行为
蛋白质所带电荷取决于它的等电点(PI)和层析柱中的PH值。当柱中的PH低于蛋白质的PI时，蛋白质带正电荷，且不与阴离于交换剂结合。而随着洗脱剂向前移动，固定相中的PH值是随着淋洗时间延长而变化的。当蛋白质移动至环境PH高于其PI时，蛋白质由带正电行变为带负电荷，并与阴离子交换剂结合。由于洗脱剂的通过，蛋白质周围的环境PH 再次低于PI时，它又带正电荷，并从交换剂解吸下来。随着洗脱液向柱底的迁移，上述过程将反复进行，于是各种蛋白质就在各自的等电点被洗下来，从而达到了分离的目的。
不同蛋白质具有不同的等电点，它们在被离子交换剂结合以前，移动之距离是不同的，洗脱出来的先后次序是按等电点排列的。

供静脉注射的25%人胎盘血白蛋白（即胎白）通常是用硫酸铵盐析法、透析脱盐、真空浓缩等工艺制备的，该工艺流程硫酸铵耗量大，能源消耗多，操作时间长，透析过程易产生污染。改用超滤工艺后，平均回收率可达97.18%；吸附损失为1.69%；透过损失为1.23%；截留率为98.77%。大幅度提高了白蛋白的产量和质量，每年可节省硫酸铵6.2吨，自来水16000吨。目前国外生产超滤膜和超滤装置最有名的厂家是美国的Milipore公司和德国的Sartorius公司。
随着现代生物技术的发展, 通过基因工程生产蛋白质药物在治疗人类面临的重大疾病如癌症等方面展示出巨大的潜力. 为满足生物技术产品工业化生产的需要, 开发高通量、低成本、高效的分离纯化方法已引起人们的高度关注. 超滤技术由于具有通量高, 操作条件温和, 易于放大等特点, 特别适合生物活性大分子的分离. 在生物技术领域, 超滤技术目前已广泛应用于细胞收集分离、除菌消毒、缓冲液置换、分级( fract ionatio n) 、脱盐及浓缩[ 1] . 近年来越来越多的研究表明, 通过选择适当的膜或膜表面改性,以及对分离过程进行优化, 充分利用和调控膜—蛋白质以及蛋白质—蛋白质之间的静电相互作用, 可以实现分子量相近的两种蛋白质的高选择性超滤分离[2- 7] .

为克服常规蛋白质超滤分离过程优化中存在的实验蛋白质消耗多、工作量大、费时以及费用高等缺点, 我们相继开发了脉冲进样技术( Pulsed sampleinject ion technique ) [8]和参数连续变化超滤技术( Parameter scanning ultraf ilt ration) [9]. 并以此为基础, 结合载体相超滤技术( Carrier phase ult rafil—t rat ion) [10]进一步提出了一种蛋白质超滤分离快速优化新方法[11], 实现了人血浆白蛋白—免疫球蛋白[12]、人源化单克隆抗体( A lemtuzumab) 单体— 二聚体[13]的超滤分离过程快速优化和高选择性分离,并在膜的筛选及其适用性快速评估方面展现出巨大的潜力. 该方法的主要特征是与AKTA Prime 系统联用, 采用脉动进样技术显著减少了蛋白质的用量;而利用双缓冲体系( 类似梯度洗脱) 的参数连续变化超滤技术, 在pH 或离子强度连续变化的情况下考查pH 或离子强度对蛋白质透过率或截留率的影响, 进一步缩短了实验时间, 降低了蛋白质的用量,极大地减少了实验量, 加快了过程优化进程; 另外,载体相超滤技术的应用则可保证超滤分离自始至终在设定的条件下进行, 从而最大限度地保证超滤过程的稳定性.