蛋白质膜过滤

A. 哪种微孔滤膜材料对蛋白质吸附最小亲水性的

醋酸纤维素滤膜对蛋白质吸附最小

B. 蛋白质不能通过滤过膜的主要原因是后者存在

蛋白质是大分子物质，不能轻易通过滤过膜，这是主要原因（又称机械屏障），还有电荷屏障的原因，蛋白质表面带负电荷，而滤过膜也带负电，同种电荷相斥，所以也使得蛋白质不能轻易透过滤过膜。

C. 蛋白质分离器和过滤器是一样的吗

感觉应该不一样，蛋白质分离器
主要功能是把蛋白质分离出来，可以用过滤的方法，也可以用其它分离方法，比如离心分离，膜分离等等

D. 蛋白质分离提纯方法

1、盐析法：

盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。

2、有机溶剂沉淀法：

有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。

3、蛋白质沉淀剂：

蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。

4、聚乙二醇沉淀作用：

聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。

(4)蛋白质膜过滤扩展阅读：

吸附层析

1、吸附柱层析

吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流动相构成柱的一种层析方法。

2、薄层层析

薄层层析是以涂布于玻板或涤纶片等载体上的基质为固定相，以液体为流动相的一种层析方法。这种层析方法是把吸附剂等物质涂布于载体上形成薄层，然后按纸层析操作进行展层。

3、聚酰胺薄膜层析

聚酰胺对极性物质的吸附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄膜之间吸附能力的大小。

层析时，展层剂与被分离物在聚酰胺膜表面竞争形成氢键。因此选择适当的展层剂使分离在聚酰胺膜表面发生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的连续过程，就能导致分离物质达到分离目的。

E. 蛋白质分离方法有哪些它们的特点各是什么

据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等专。

透析和超属滤是分离蛋白质时常用的方法。

透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中,再浸入透析液进行分离。超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜,而蛋白质被截留在半透膜上的过程。

这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开。

它们经常和盐析、盐溶方法联合使用,在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐。

由于超滤过程中,滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞,以致超滤速度减慢,截流物质的分子量也越来越小。所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜,也可以选择切向流过滤得到更理想的效果。

F. 膜蛋白质怎么去除

您用东恒华道膜清洗专用酶，主要是处理清洗堵塞的膜纤维，去除上面的蛋白质，清洗效果明显，而且能通畅膜的过滤能力，延长膜组件的使用寿命

G. 膜过滤是按大小筛选分子，为什么超滤是说分子量筛选，而微滤则是体积筛选

你这个问题算是找对人了。
1.“膜过滤是按大小筛选分子”这句话说的是不完内全对的。因为容膜按照分离物质的大小来分为微滤（0.1um以上，通常指0．2um以上）、超滤（0．1um一下）、纳滤和反渗透（离子级别，通常是10nm以下）。
2．“超滤”通常是用于分离和浓缩蛋白质＼胶体。微滤通常用于细菌（0．2um膜）或者过滤微小颗粒（0．45um）。细菌和微小颗粒不是分子级别的，蛋白质的可以说是分子级别的。
换句话说吧，其实上面所说的超滤和微滤的孔径是用物理孔径来分的，这对于微滤来说是没有问题的，但是对于超滤来说，但说孔径是多少um是不合适的。因为在电镜下分析超滤的孔径是很困难的（即使是能观察到膜表面孔径也不能证明这个孔是通透的），现在在学术界通常用蛋白质＼葡聚糖＼聚乙二醇等来评价膜的过滤效果。这些评价物质是用分子量来标定的，比如对于牛血清蛋白（64000）的截留率为90％，那么就说这个超滤膜是6．4w。但是这个和孔径的具体关系并没有完全建立起来，这个问题比较复杂，就不细说了。
微滤就是小孔截住大颗粒物质，孔大小就用直径或者半径来表示，这个就没有必要多说了。

H. 高浓度蛋白过滤用什么材质的滤膜好

超滤膜比较适合分离和浓缩大分子蛋白质

I. 0.22u的滤膜会把蛋白质滤除吗

0.2um的膜片对某些特殊的蛋白质有滤除的可能

1、蛋白质会聚合，从很小的分子聚合成很大的分子，导致不能穿过膜

2、蛋白质不能完全溶解，或者水溶性不好，也导致部分蛋白质给膜截留