离子交换分离蛋白原理
Ⅰ 离子交换器的工作原理
工作原理就是离子的交换。
运行时：阳树脂(H-R)+(M+)-->：(M-R)+(H+)
阴树脂(OH-R)+(X-)-->：(X-R)+(OH-)
其中M+为金属离子，X-为阴离子。
再生过程为其逆过程。
离子交换器的失效控制
离子交换除盐水处理最简单的流程为 阳床-阴床 组成的一级复床除盐系统。有的一级复床除盐系统采用单元制，即每套一级复床除盐系统包括 阳床、（除碳器）、阴床各一台，在离子交换除盐运行过程中，无论是阳床还是阴床先失效，都是同时再生；还有的一级复床除盐系统采用母管制，即阳床与阳床或阴床与阴床是并联运行的，哪一台交换器失效就再生哪一台。
1 检测和控制原理
强酸性阳树脂对水中各种阳离子的吸附顺序为：Fe3+>Al3+>Ca2+>Mg2+>Na+>H+. ；由此可知，水中金属离子Na+被吸附的能力最弱，所以当离子交换时树脂层的各种离子吸附层逐渐下移，H+.最后被其他阳离子置换下来，当保护层穿透时，首先泄漏的是最下层的Na+；因此监督阳离子交换器失效是以漏钠为标准的；其反应方程为（A代表金属阳离子,R为树脂基团）：
An+ +nRH=RnA+n H+
HCO3- + H+ =H2O+CO2↑
强碱性阴树脂对水中各种阴离子的吸附顺序为：SO42->NO3->Cl->OH->HCO3->HSiO3- 。由此可知，HSiO3-的吸附能力最弱，所以当离子交换时树脂层的各种离子吸附层逐渐下移，OH-.被其他阴离子置换下来，当保护层穿透时，首先泄漏的是最下层的HSiO3-；因此监督阴离子交换器失效是以漏硅为标准的；其反应方程为（B代表酸根阴离子，R为树脂基团）：
Bm- +mROH=RmB+mOH-
2 控制点和控制方法
由于母管制系统包含了单元制系统,而且它具有能充分使用树脂、提高交换器的出水能力、降低酸碱消耗等优点，我们在研究中主要讨论以这种结构为基础的离子交换除盐水处理系统。
以成都生物制品研究所蛋白分离车间纯水站为例，该系统为母管制水处理系统，系统的结构为：砂滤-活性炭过滤-粗滤-阳床- 一阴-二阴-混床-精滤-纯水罐，系统产水能力为5 t/h，在系统的失效控制研究中，我们提出单元失效控制概念，也就是充分利用了母管制制水系统的优点对系统进行失效控制。
（1）RO对各有机溶质的去除率大于NF膜。（2）不同有机溶质的去除率不相同，有的甚至相差很大（例如，RO和NF膜对乙酸的吸光度去除率分别为95.34%、81.45%，而对苯胺的吸光度去除率则分别为61.50%、46.82%）。
3 出水水质
原水经一级复床除盐后，电导率（25℃）低于10μS/cm，水中硅含量低于100μg/L。
Ⅱ 生物化学，几种蛋白质的分离及分离原理
蛋白质的分离纯化方法有：
1、沉淀，
2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液回中是带电的，在电场答中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
4、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定PH时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能同时入孔内而径直流出。
5、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
所以要想分离，必须得先把这几种蛋白质的性质搞定，需要从中国期刊网上查找相关文献，然后确定下来后再仔细组合上面的方法进行分离。
Ⅲ 离子交换层析法分离纯化蛋白质有哪些局限性
因为离子交换吸附蛋白质并不是特异性吸附，在某些情况下可能难以判断结合的蛋版白质权是否为当初设计的目的蛋白。
离子交换吸附依赖于蛋白质表面的静电荷，如果蛋白质结构比较特殊，可能会有在各种pH都难以结合上离子交换层析的情况。
离子交换层析对于等电点与目标蛋白接近的杂蛋白并没有很好的分离效果。
Ⅳ 蛋白质三大分离技术的根本原理是什么
蛋白质分离技术
双向聚丙烯酰胺凝胶电泳（two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis，2-DE）是使用最广泛的蛋白质分离技术，其原版理是根据蛋权白质的等电点和分子量的差异使之在二维平面上分开。目前，最多可分离到11000个左右蛋白样点。
另一种蛋白质分离技术是毛细管电泳（CE），其中应用较为广泛的是毛细管区带电泳（依据不同蛋白质的电荷质量比的差异实现分离）、毛细管等电聚焦（依据蛋白质等电点不同在毛细管内形成pH梯度而实现分离）和毛细管电色谱（毛细管电泳和液相色谱的融合技术）。CE具有灵敏度高、稳定性好、分离自动化和成本消耗少等优点。
二维色谱技术：二维色谱分离蛋白质有多种组合模式，第一维色谱多为离子交换色谱，也有凝胶过滤色谱，第二维通常是反向色谱，反向色谱采用反向有机溶剂作流动向，从而避免了盐等添加剂对后续质谱分析的影响。这种技术最大优势是可以避开相对分子质量和等电点的限制。作为一种新的技术，它的主要问题是分辨率和重现性尚不能与二维凝胶电泳相比。
用于蛋白质组分离的技术还有二维层析、荧光差异显示双向电泳、二维液相分离和同位素亲和标签等。
Ⅳ 为什么说离子交换色谱法是分离蛋白质的最佳方法
它是根据蛋白质的组成物质氨基酸的物理性质（基于氨基酸电荷行为）为分离基础的方法。相对透析和超过滤及凝胶过滤来说，可以针对多种蛋白质中的某一种（前提是知道蛋白质的氨基酸组成及其离子交换树脂的亲和度及洗脱强度）进行分离。（而透析和超过滤还有凝胶过滤方法更大的取决于相对分子质量及其结构 分离出的单一蛋白质纯度相对要低 并且凝胶过滤要求凝胶对要求组分不能有吸附作用 适用性较低 ） 相对盐溶和盐析来说，分离单一蛋白质的纯度要高，且更好的保留其天然理化性（盐溶要求蛋白质分子吸附某一盐离子从而改变其溶解性 但有些蛋白质吸附某些盐离子后其蛋白质构象及理化性会发生改变）。 相对有机溶剂分级分离法，更好的保留其天然理化性（有机溶剂分类法易造成蛋白质不可逆变形 且适用范围窄） 相对凝胶电泳和等电聚焦来说 更易于实现大量制备分离 且不改变蛋白质结构和功能（电泳会影响蛋白质结构 且操作繁琐 成本高） 相对亲和层析来说 它更加易于实现且成本低廉效果也不错（亲和层析需要制备其配体并与载体交联 因而制备难且成本较高）
PS: 最好的分离方法不是例子交换色谱法 而是高效液相色谱法 相对离子交换色谱来说有着更高的效率、更高的分辨率和过柱速度
Ⅵ 凝胶过滤层析和离子交换层析分离蛋白质的原理有何不同
所有的层析在原理上都是相通的，区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同。
离子交换是利用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用。
凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性，根据溶剂分子的大小进行分离。
Ⅶ 凝胶过滤层析和离子交换层析分离蛋白质的原理有何不同
所有的层析在原理上都是相通的,区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同.
离子内交换是利容用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用.
凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性,根据溶剂分子的大小进行分离.