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反离子交换剂的选择

发布时间: 2021-01-08 17:38:03

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离子交换剂有哪些分类

可分为无机质类和有机质类两大类。无机质类又可分为天然的如海绿砂;人造内的如合成沸石。有机质容类又分碳质和合成树脂两类。其中碳质类如磺化煤等;合成树脂类分阴离子型如强酸性和弱酸性树脂;阴离子型如强碱性(Ⅰ、Ⅱ型)和弱碱性树脂;其他类型的有氧化还原型树脂,两性树脂和螯合树脂等。

❷ 离子交换剂的选材

离子交换剂分为无机质和有机质两类。无机质主要是沸石,有机质有磺化煤和离子交换树脂。沸石有天然沸石和合成沸石。天然沸石是最早应用的无机离子交换剂,是含有水的钠、钙以及钡、锶、钾等硅铝酸的盐类。色浅,具玻璃光泽,是阳离子交换剂。除天然产品外,也有人工制成的合成沸石。它的交换容量低,在酸中不稳定,不能作氢离子交换,曾用于水的软化。由于无机离子交换剂耐高温和辐照,研制出锆氧、铬氧和钛氧等的磷酸盐或钨酸盐构成的阳离子交换剂,它们的交换容量高,应用于核工业中。
磺化煤 是烟煤用浓硫酸磺化的产物,是阳离子交换剂,含有磺酸基、羧基和酚羟基,用于水的脱碱软化。磺化煤价廉,但性能随煤种而异,交换容量较低,性脆易碎,不耐磨耗。
离子交换树脂 大都是苯乙烯与二乙烯苯的共聚物(见聚合物),也有的是丙烯酸系的共聚物或苯酚甲醛的缩聚物。离子交换树脂按它的交换基团分成阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类:阳离子交换树脂又分为强酸性与弱酸性,前者具有的磺酸基交换基团,适用于所有的酸性溶液,后者则是羧基、膦酸基或酚羟基,仅能用于中性至碱性溶液,但交换容量大,容易再生。阴离子交换树脂又分为强碱性与弱碱性,前者带有季胺基,适用于所有碱度的溶液,还能交换吸附弱酸;后者带有叔胺基或仲胺基,仅能用于中性至酸性溶液,但交换容量大,容易再生。离子交换树脂按物理结构又分为凝胶型和大孔型,前者是外观透明的均相凝胶结构,离子通过基体的大分子链间孔隙,才能扩散到交换基团附近,只适用于交换一般无机离子。此外,还有大孔离子交换树脂,在它的颗粒内有毛细孔道,具有非均相凝胶结构,适用于交换分子量较大的有机离子。近年为适应生物化学工程的需要,在葡聚糖或纤维素上引入交换基团,用于提取多肽、核酸等物质。

❸ 蛋白质等生物大分子的分离提取应选用哪种离子交换剂为什么

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
离子交换色谱:蛋白质和氨基酸一样会两性解离,所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电,pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中,表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
亲和色谱:生物大分子有一个特性,某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中Ni可以与His标签的蛋白结合,这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
电泳:SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中,
与SDS分子按比例结合,形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物,这种复合物由于结合大量的SDS,使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块,从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异,由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的,因此在进行电泳时,蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
疏水色谱:疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用,在高浓度盐作用下,蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放,裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异,在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低,疏水作用降低,蛋白质的水化层又形成,蛋白质被解吸附。

❹ 离子交换树脂再生剂使用方法

家庭饮水机复再生步骤制应该随机器都有操作步骤说明的啊,如果没有的话,你要根据所选设备阀头来确定,如果是手头的话,一般操作步骤为:树脂装填(装填高度一般为罐体容积的70%左右)→反洗5-10分钟→吸盐(盐液浓度为8-10%,不过一般用户大多是采用了饱和盐水,也就是将过量的家用软化水专用精制盐置入盐箱或桶内,然后往箱/桶内注水溶化。再生盐液用量一般为树脂装填体积量2-3倍),完成吸盐过程后进行反洗,反洗时间一般在10-15分钟,随即可以投入使用。

❺ 什么是离子交换剂

凡是能够进行离子交换的这类物质都称为离子交换剂.离子交换剂分无机质类和有版机质权类两大类。无机质类又可分天然的——如海绿砂;人造的——如合成沸石。有机质类又分碳质和合成树脂两类。其中碳质类如磺化煤等;合成树脂类分阳离子型——如强酸性和弱酸性树脂;阳离子型——如强碱性和弱碱性树脂、两性树脂和螯合树脂等类。

❻ 蛋白质等生物大分子的分离提取应选用哪种离子交换剂为什么

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
离子交换色谱:蛋白质和氨基酸一样会两性解离,所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电,pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中,表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
亲和色谱:生物大分子有一个特性,某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中Ni可以与His标签的蛋白结合,这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
电泳:SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中, 与SDS分子按比例结合,形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物,这种复合物由于结合大量的SDS,使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块,从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异,由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的,因此在进行电泳时,蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
疏水色谱:疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用,在高浓度盐作用下,蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放,裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异,在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低,疏水作用降低,蛋白质的水化层又形成,蛋白质被解吸附。

❼ 选择题:采用逆流再生的阳离子交换器,再生后再生程度最差的是()交换剂。A下层B中层C上层

采用逆流再生即再生时再生液由下向上流经离子交换剂层,运版行时处理水由上向下流权经离子交换剂的过程。

由于交换器底部树脂总是和新鲜的再生剂相接触,所以可以达到很高的再生程度,运行时水最后和这部分再生程度高的树脂接触,保证了出水水质。所以,设备交换器上部树脂再生程度最差,设备交换器中部树脂再生程度次之,设备交换器下部树脂再生程度最好。

因此答案为C(上层)。

❽ 如何选择离子交换层析的离子交换剂和缓冲液

离子交换层析是根据蛋白质所带电荷的差异进行分离纯化的一种方法。
蛋白质的带电性是由蛋白质多肽中带电氨基酸决定的。
由于蛋白质中氨基酸的电性又取决于介质中的pH,所以蛋白质的带电性也就依赖于介质的pH。

❾ 离子交换剂的反离子既然电离出来为什么还能吸附在电荷基团上

1、 吸附柱色谱

rightleder`吸附柱色谱固体吸附剂固定相机溶剂或缓冲液流相构柱回种色谱

2、 薄层色谱

薄答层色谱涂布于薄板或涤纶片等载体基质固定相液体流相种色谱种色谱吸附剂等物质涂布于载体形薄层按纸色谱操作进行展层

3、 聚酰胺薄膜

色谱聚酰胺极性物质吸附作用由于能离物间形氢键种氢键强弱决定离物与聚酰胺薄膜间吸附能力色谱展层剂与离物聚酰胺膜表面竞争形氢键选择适展层剂使离聚酰胺膜表面发吸附、解吸附、再吸附、再解吸附连续程能导致离物质达离目

离交换色谱离交换剂固定相液体流相系统进行离交换剂由基质、电荷基团反离构离交换剂与水溶液离或离化合物反应主要离交换式进行或借助离交换剂电荷基团溶液离或离化合物吸附作用进行

❿ 离子交换层析中流出物质顺序是什么

若用离子交换层析分离物质,以蛋白质为例,离子交换层析中,基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成。带有正电荷的称之阴离子交换树脂;而带有负电荷的称之阳离子树脂。离子交换层析同样可以用于蛋白质的分离纯化。

由于蛋白质也有等电点,当蛋白质处于不同的pH条件下,其带电状况也不同。阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质,所以这类蛋白质被留在柱子上,然后通过提高洗脱液中的盐浓度等措施,将吸附在柱子上的蛋白质洗脱下来。结合较弱的蛋白质首先被洗脱下来。

反之阳离子交换基质结合带有正电荷的蛋白质,结合的蛋白可以通过逐步增加洗脱液中的盐浓度或是提高洗脱液的pH值洗脱下来。

(10)反离子交换剂的选择扩展阅读:

对于离子交换纤维素要用流水洗去少量碎的不易沉淀的颗粒,以保证有较好的均匀度,对于已溶胀好的产品则不必经这一步骤。

溶胀的交换剂使用前要用稀酸或稀碱处理,使之成为带H+或OH-的交换剂型。阴离子交换剂常用“碱-酸-碱”处理,使最终转为-OH-型或盐型交换剂;对于阳离子交换剂则用“酸-碱-酸”处理,使最终转为-H-型交换剂。

梯度不要上升太快,要恰好使移动的区带在快到柱末端时达到解吸状态。目的物的过早解吸,会引起区带扩散;而目的物的过晚解吸会使峰形过宽。

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