半透膜可以提纯蛋白质吗
⑴ 分离和提纯蛋白质的方法
蛋白质分离提纯的一般原则
1. 前处理
把蛋白质从原来的组织或溶解状态释放出来，保持原来的天然状态，并不丢
失生物活性。常用的方法：匀浆器破碎、超生波破碎、纤维素酶处理以及溶菌酶等。
超声波破碎法：当声波达到一定频率时，使液体产生空穴效应使细胞破碎的技术。超声波引起的快速振动使液体局部产生低气压，这个低气压使液体转化为气体
，即形成很多小气泡。由于局部压力的转换，压力重新升高，气泡崩溃。崩溃的气泡产生一个振动波并传送到液体中，形成剪切力使细胞破碎。
2． 粗分级
分离可用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离等方法。这些方法的特点是简便、处理量大，
3． 细分级
样品的进一步纯化。样品经粗分离以后，一般体积较小，杂蛋白大部分已被除去。进一步纯化，一般使用层析法包括凝胶过滤、离子交换层析、吸附层析以及亲和层析等。必要时还可选择电泳、等电聚焦等作为最后的纯化步骤。
结晶是最后的一步
分离纯化的方法：1．分子大小；2.溶解度；3.电荷；4.吸附性质；5.对配体分子的生物亲和力等。
(一)根据分子大小不同的纯化方法
1. 透析
利用蛋白质分子不能通过半透膜，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开。
2. 密度梯度离心。
蛋白质颗粒的沉降系数不仅决定于它的大小，而且也取决于它的密度。
3. 凝胶过滤
利用蛋白质分子大小，因为凝胶过滤所用的介质是凝胶珠，其内部是多孔的网状结构。当不同的分子大小的蛋白质分子流过凝胶层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子进入珠内的网状结构，而被排阻在凝胶珠之外随溶剂在凝胶珠之间的空隙向下移动并最先流出柱外，比网孔小的分子能不同程度底自由出入凝胶珠的内外，由于不同大小的分子所经路径不同而得到分离。大分子先被洗脱下来。小分子后被洗脱
(二)利用溶解度差别的纯化方法
1．等电点沉淀和PH的控制
蛋白质处于等电点时，其净电荷为零，由于相邻蛋白质分子之间没有静电斥力而聚集沉淀。因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最底点，利用等电点分离蛋白质是一种常用的方法。
2. 蛋白质的盐溶和盐析
中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。盐溶作用是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水相互作用加强了，因而溶解度增加
当溶液的离子强度增加到一定数值时，蛋白质的溶解度开始下降。当离子强度足够高时，很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析。
盐析作用的主要原因是大量中性盐的加入使水的活性降低，原来溶液的大部分甚至全部的自由基水转变成盐离子的水化水
⑵ 蛋白质的分子能透过半透膜吗
不能
半透膜只允许小分子、离子通过,大分子不能透过
⑶ 蛋白质中的蛋白质分子能透过滤纸,但不能透过半透膜对吗
对，正像上面所些的，直径小于1纳米的分子才可过半透膜，蛋白质分子较大不能过膜。人回的细胞膜答也是半透膜，蛋白质分子过膜是靠内吞和外排进出细胞的。
细胞膜主要是由磷脂分子构成。把磷脂分子们想象成紧挨着又不断运动的小皮球，蛋白质分子从细胞外面来了，这些小球向里凹形成小坑，蛋白质分子进去后两边小球不断在坑口聚集，坑口越来越小，最终形成一个小泡把蛋白质分子裹在里面。然后小泡和细胞膜脱离，小泡在细胞里运动。 这是内吞。 外排和这个相反。在内吞和外排过程中蛋白质分子始终没有穿过磷脂分子层，不是透过半透膜。
如果不是生物体内的膜，一般没有选择透过性，蛋白质分子更无法过膜。
⑷ 什么半透膜可以分离蛋白质和非蛋白质含氮物质
半透膜是跟分子大小有关，跟含不含氮元素并没什么关系。只要是孔径大小合适的半透膜都可以分离的吧。你列举的那些物质中都是小分子物质，跟蛋白质的分子半径差得大多了。
⑸ 蛋白质分离纯化的四种方法
1、盐析法：
盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。
2、有机溶剂沉淀法：
有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。
3、蛋白质沉淀剂：
蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。
4、聚乙二醇沉淀作用：
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。
(5)半透膜可以提纯蛋白质吗扩展阅读：
蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20% ，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Amino acid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
⑹ 蛋白质分离提纯方法
1、盐析法：
盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐渐被破坏，最终引起蛋白质分子间互相凝聚并从溶液中析出。
2、有机溶剂沉淀法：
有机溶剂能降低蛋白质溶解度的原因有二：其一、与盐溶液一样具有脱水作用；其二、有机溶剂的介电常数比水小，导致溶剂的极性减小。
3、蛋白质沉淀剂：
蛋白质沉淀剂仅对一类或一种蛋白质沉淀起作用，常见的有碱性蛋白质、凝集素和重金属等。
4、聚乙二醇沉淀作用：
聚乙二醇和右旋糖酐硫酸钠等水溶性非离子型聚合物可使蛋白质发生沉淀作用。
(6)半透膜可以提纯蛋白质吗扩展阅读：
吸附层析
1、吸附柱层析
吸附柱层析是以固体吸附剂为固定相，以有机溶剂或缓冲液为流动相构成柱的一种层析方法。
2、薄层层析
薄层层析是以涂布于玻板或涤纶片等载体上的基质为固定相，以液体为流动相的一种层析方法。这种层析方法是把吸附剂等物质涂布于载体上形成薄层，然后按纸层析操作进行展层。
3、聚酰胺薄膜层析
聚酰胺对极性物质的吸附作用是由于它能和被分离物之间形成氢键。这种氢键的强弱就决定了被分离物与聚酰胺薄膜之间吸附能力的大小。
层析时，展层剂与被分离物在聚酰胺膜表面竞争形成氢键。因此选择适当的展层剂使分离在聚酰胺膜表面发生吸附、解吸附、再吸附、再解吸附的连续过程，就能导致分离物质达到分离目的。
⑺ 为什么可以用渗析的方法提纯蛋白质
盐析，就是往蛋白质溶液中加入轻金属盐，改变其溶解度，使其析出，过滤即可，回因为并没改变其结构，可答复原，多次反复操作即可得到纯蛋白质
渗析，就是蛋白质不能通过半透膜，杂质可以通过，半透膜外有流动的水，带走杂质，多次操作即可得到纯蛋白质（利用半透膜的选择透过性）